Evaluación de cambios estructurales en las proteínas de soja durante el proceso de obtención de harinas desgrasadas de soja

Abstract

En el presente trabajo se aplicaron las técnicas de calorimetría diferencial de barrido modulado (MDSC) y espectroscopía infrarroja por transformadas de Fourier (FTIR) para analizar los cambios estructurales en las proteínas durante dos procesos de obtención de harina desgrasada de soja. Los ensayos calorimétricos se llevaron a cabo sobre muestras molidas dispersadas en agua y en NaCl 1M. En esta última condición se obtuvieron termogramas con tres picos bien definidos, siendo el de menor temperatura atribuible fundamentalmente a la desnaturalización de la ureasa y el factor antitríptico de Kunitz. Las muestras tratadas en la etapa de desolventización-tostado mostraron una reducción prácticamente total de la entalpía asociada a esta transición, lo cual se correlacionó con valores indicativos de inactivación (actividad ureásica: ΔpH<0,03 y actividad antitríptica 10-20% del valor inicial). Los ensayos FTIR dieron espectros con las zonas amida I, II y III características de estructura secundarias de proteínas. Los cambios principales se observaron en la zona amida I (pico principal a 1630 cm-1) después de la desolventización-tostado y tienen relación con reacciones de agregación proteica. Una disminución del 20% de este pico se corresponde a una reducción del mismo orden de la solubilidad en KOH y del 3-4% de lisina reactiva.

In this work, the structural changes of proteins during two industrial processes of preparation of defatted soy meal were evaluated by modulated differential scanning calorimetry (MDSC) and Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR). Calorimetric measurements were performed on samples ground and further dispersed in water and 1M NaCl. In the presence of salt, three well-defined endotherms were effectively observed. The endotherm at the lowest peak temperature was attributed to thermal denaturation of two whey soy proteins (urease and Kunitz trypsin inhibitor). Samples treated in the desolventizing-toasting stage showed a total drop of the denaturation enthalpy associated at this transition, which was correlated with low values of urease (ΔpH < 0.03) and residual trypsin inhibitor activities (10-20%).With regard to FTIR assays, amide I, II and III bands were observed in all samples. After desolventizing-toasting stage, important changes in the amide I band (1630 cm-1) were observed, which were related to protein aggregation. A drop of 20% in the amide I band intensity was directly related with a similar reduction in KOH protein solubility and a loss of 3-4% of the reactive lysine content.