Formación de nanocomplejos entre polifenoles de cáscaras de manzanas y beta-lactoglobulina para su potencial aplicación en alimentos funcionales

Abstract

Los polifenoles (PF) ejercen una importante influencia sobre la salud humana, principalmente por su capacidad antioxidante. Las manzanas poseen PF principalmente en su cáscara. La proteína mayoritaria del lactosuero, la beta-lactoglobulina (β-lg), puede unir compuestos anfifílicos, como PF, protegiéndolos de agentes externos. Se estudió la posibilidad de vehiculizar PF de cáscara de manzanas rojas (Red Delicious), formando nanocomplejos (NC) con β-lg. El contenido de PF de cáscara de manzana roja ensayada fue de 266 ± 2 mg AG/100 g. Por ultrafiltración se determinó que el 57% formó NC con β-lg. Por medidas de extinción de la fluorescencia de los PF sobre β-lg se confirmó la formación de un complejo estático entre PF y β-lg. Las experiencias de extinción de la fluorescencia con acrilamida no mostraron diferencia significativa ante la presencia de PF, indicando que los PF se unen a un sitio distinto al del bolsillo hidrofóbico de la proteína. El tamaño de partícula y el potencial ζ de β-lg no se modificaron por agregado de PF. Se observó que la mayor parte de los PF forman NC con β-lg. Son necesarios más estudios para caracterizar el complejo con la finalidad de utilizarlo para enriquecer alimentos.

Polyphenols (PF) exert an important influence on human health, mainly due to their antioxidant capacity. Apples have PF mainly in their peel. The major whey protein, beta-lactoglobulin (β-lg), can bind amphiphilic compounds, such as PF, protecting them from the action of external agents. In this work, nanocomplexes (NC) of PF extracted from red apple peel (Red Delicious), and β-lg were studied. By ultrafiltration it was determined that 57% of the PF added bound to the protein. Fluorescence extinction of β-lg by PF addition performed at different temperatures confirmed the formation of a static complex. The fluorescence extinction of β-lg with acrylamide did not vary significantly in the presence of PF, indicating that PF bound to a site different from the hydrophobic pocket of the protein. Particle size and ζ potential measurements of β-lg were not significantly modified by the addition of PF. This fact pointed to a low number of PF bounded to the dimer of the protein. In conclusion, NC would allow PF vehiculization, their protection and use for enrichment functional foods.