Evento

Catálisis enzimática en medios confinados para la elucidación del mecanismo de acción de un patógeno

Gomez Rodriguez, Esteban Ignacio ; Beassoni, P. ; Correa, Nestor Mariano Icon; Moyano, Fernando Icon

Otros responsables

Fecha

2019

Editorial

Universidad Nacional de Tucumán

Revista

Título del libro

Nombre del evento

XXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica

Fecha del evento

2019-04-14

Institución organizadora

Universidad Nacional de Tucumán
Asociación Argentina de Investigación en Fisicoquímica

ISSN

eISSN

ISBN

978-987-754-185-4

Idioma

Español

Tipo del evento

Congreso

Clasificación temática

Resumen

Las micelas inversas son un tipo de sistema supramolecular autoensamblado que se obtiene disolviendo moléculas anfifílicas en un solvente orgánico no polar. Su estructura es tal que los grupos cabezas polares del surfactante constituyen el corazón polar del agregado mientras que las colas hidrocarbonadas se extienden hacia la solución orgánica no polar. El agua se ubica en el centro polar del agregado donde se forma una gota o "laguna acuosa" de forma esférica rodeada por el surfactante. Una de las moléculas más utilizadas para formar estos agregados es el aniónico dioctil sulfosuccinato de sodio (AOT). Dentro de esta laguna acuosa es posible, entre otras cosas, disolver enzimas y llevar a cabo reacciones enzimáticas. La enzima (ChoE) es una Colinesterasa proveniente de Pseudomonas aeruginosa, que se encuentra en el espacio periplasmico de la bacteria. Este organismo, es un patógeno oportunista y constituye la principal causa de infecciones hospitalarias. ChoE, ha sido relacionada con la colonización del epitelio corneal por parte de la bacteria permitiéndole establecer una infección y causar queratitis. Esta enzima resulta de interés estudiarla en medios confinados ya que no tiene homología con la colinesterasa humana, lo cual la convierte en un posible blanco de acción farmacológico para combatir a este importante patógeno sin afectar al humano.

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