Exploring Protein Conformational Diversity

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dc.conicet.fuenteindividual
dc.conicet.organizacionUniversidad Nacional de Quilmes
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dc.conicet.organizacionConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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dc.conicet.organizacionFundación Instituto Leloir
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dc.conicet.paginas500es
dc.conicet.paisOrganizacionArgentina
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dc.conicet.produccionid8419863
dc.contributor.authorMonzon, Alexander Miguel
dc.contributor.authorFornasari, Maria Silvina
dc.contributor.authorZea, Diego Javier
dc.contributor.authorParisi, Gustavo Daniel
dc.contributor.otherSikosek, Tobias
dc.date.accessioned2020-11-12T12:55:45Z
dc.date.available2020-11-12T12:55:45Z
dc.date.issued2019es
dc.date.updated2020-11-09T19:23:42Z
dc.description.abstractThe native state of proteins is composed of conformers in dynamical equilibrium. In this chapter, different issues related to conformational diversity are explored using a curated and experimentally based database called CoDNaS (Conformational Diversity in the Native State). This database is a collection of redundant structures for the same sequence. CoDNaS estimates the degree of conformational diversity using different global and local structural similarity measures. It allows the user to explore how structural differences among conformers change as a function of several structural features providing further biological information. This chapter explores the measurement of conformational diversity and its relationship with sequence divergence. Also, it discusses how proteins with high conformational diversity could affect homology modeling techniques.es
dc.description.filFil: Monzon, Alexander Miguel. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina
dc.description.filFil: Fornasari, Maria Silvina. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.filFil: Zea, Diego Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina
dc.description.filFil: Parisi, Gustavo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina
dc.formatapplication/pdfes
dc.identifier.citationMonzon, Alexander Miguel; Fornasari, Maria Silvina; Zea, Diego Javier; Parisi, Gustavo Daniel; Exploring Protein Conformational Diversity; Springer; 2019; 353-365es
dc.identifier.institucionalCONICET
dc.identifier.isbn978-1-4939-8735-1es
dc.identifier.repoCONICET Digital
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11336/118230
dc.journal.pagination353-365es
dc.journal.paisSuizaes
dc.language.isoenges
dc.publisherSpringeres
dc.relation.alternativeidinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/book/10.1007/978-1-4939-8736-8
dc.relation.alternativeidinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-8736-8
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess*
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/*
dc.source.tituloComputational Methods in Protein Evolutiones
dc.subjectProteinases
dc.subjectConformacioneses
dc.subjectEstructuraes
dc.subject.classificationBiologíaes
dc.subject.classificationCiencias Biológicases
dc.subject.classificationCIENCIAS NATURALES Y EXACTASes
dc.titleExploring Protein Conformational Diversityes
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/bookPart
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/parte de libro

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