Epsin N-terminal homology domains perform an essential function regulating Cdc42 through binding Cdc42 GTPase-activating proteins

Volver a la Vista simple
dc.conicet.fuenteindividual
dc.conicet.organizacionPurdue University
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.organizacionConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.organizacionNational Institutes of Health
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.organizacionNational Institutes of Health
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.organizacionNational Instituto Of Child Health & Human Development
dc.conicet.organizacionUniversity Johns Hopkins
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionArgentina
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.paisOrganizacionEstados Unidos
dc.conicet.produccionid6295578
dc.contributor.authorAguilar, Ruben Claudio
dc.contributor.authorLonghi, Silvia Andrea
dc.contributor.authorShaw, Jonathan D.
dc.contributor.authorYeh, Lan Yu
dc.contributor.authorKim, Sean
dc.contributor.authorSchön, Arne
dc.contributor.authorFreire, Ernesto
dc.contributor.authorHsu, Ariel
dc.contributor.authorMcCormick, William K.
dc.contributor.authorWatson, Hadiya A.
dc.contributor.authorWendland, Beverly
dc.date.accessioned2019-07-19T18:56:58Z
dc.date.available2019-07-19T18:56:58Z
dc.date.issued2006-03
dc.date.updated2019-07-18T13:01:41Z
dc.description.abstractEpsins are endocytic proteins with a structured epsin N-terminal homology (ENTH) domain that binds phosphoinositides and a poorly structured C-terminal region that interacts with ubiquitin and endocytic machinery, including clathrin and endocytic scaffolding proteins. Yeast has two redundant genes encoding epsins, ENT1 and ENT2; deleting both genes is lethal. We demonstrate that the ENTH domain is both necessary and sufficient for viability of ent1Δent2Δ cells. Mutational analysis of the ENTH domain revealed a surface patch that is essential for viability and that binds guanine nucleotide triphosphatase-activating proteins for Cdc42, a critical regulator of cell polarity in all eukaryotes. Furthermore, the epsins contribute to regulation of specific Cdc42 signaling pathways in yeast cells. These data support a model in which the epsins function as spatial and temporal coordinators of endocytosis and cell polarity.es
dc.description.filFil: Aguilar, Ruben Claudio. Purdue University; Estados Unidos. University Johns Hopkins; Estados Unidos
dc.description.filFil: Longhi, Silvia Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
dc.description.filFil: Shaw, Jonathan D.. University Johns Hopkins; Estados Unidos
dc.description.filFil: Yeh, Lan Yu. National Institutes of Health; Estados Unidos
dc.description.filFil: Kim, Sean. University Johns Hopkins; Estados Unidos
dc.description.filFil: Schön, Arne. University Johns Hopkins; Estados Unidos
dc.description.filFil: Freire, Ernesto. National Institutes of Health; Estados Unidos
dc.description.filFil: Hsu, Ariel. University Johns Hopkins; Estados Unidos
dc.description.filFil: McCormick, William K.. University Johns Hopkins; Estados Unidos
dc.description.filFil: Watson, Hadiya A.. University Johns Hopkins; Estados Unidos. National Instituto Of Child Health & Human Development; Estados Unidos
dc.description.filFil: Wendland, Beverly. University Johns Hopkins; Estados Unidos
dc.formatapplication/pdfes
dc.identifier.citationAguilar, Ruben Claudio; Longhi, Silvia Andrea; Shaw, Jonathan D.; Yeh, Lan Yu; Kim, Sean; et al.; Epsin N-terminal homology domains perform an essential function regulating Cdc42 through binding Cdc42 GTPase-activating proteins; National Academy of Sciences; Proceedings of the National Academy of Sciences of The United States of America; 103; 11; 3-2006; 4116-4121es
dc.identifier.institucionalCONICET
dc.identifier.issn0027-8424es
dc.identifier.repoCONICET Digital
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11336/79922
dc.journal.ciudadWashingtones
dc.journal.number11es
dc.journal.pagination4116-4121es
dc.journal.paisEstados Unidoses
dc.journal.titleProceedings of the National Academy of Sciences of The United States of Americaes
dc.journal.volume103es
dc.language.isoenges
dc.publisherNational Academy of Scienceses
dc.relation.alternativeidinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0510513103
dc.relation.alternativeidinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.pnas.org/content/103/11/4116
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess*
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/*
dc.subjectActines
dc.subjectEndocytosises
dc.subjectPolarityes
dc.subject.classificationBioquímica y Biología Moleculares
dc.subject.classificationCiencias Biológicases
dc.subject.classificationCIENCIAS NATURALES Y EXACTASes
dc.titleEpsin N-terminal homology domains perform an essential function regulating Cdc42 through binding Cdc42 GTPase-activating proteinses
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/artículo
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion

Archivos

Bloque original

Miniatura
Nombre:
CONICET_Digital_Nro.5813eb82-e286-4775-b404-459fe97e8924_A.pdf
Tamaño:
1.97 MB
Formato:
Adobe Portable Document Format
Descargar

Colecciones

Articulos(INGEBI)
Volver a la Vista simple