Evento

Interacción de alfa-lactoalbúmina con cadenas de polielectrolitos de diversa naturaleza: Un estudio mediante simulaciones computacionales

Torres, Paola Beatriz Icon; Baldor, Sofia Icon; Quiroga, Evelina Icon; Ramirez Pastor, Antonio Jose Icon; Boeris, Valeria Icon; Narambuena, Claudio Fabian Icon

Fecha

2021

Editorial

Universidad Nacional de Córdoba

Revista

Título del libro

Nombre del evento

XVIII Taller Regional de Física Estadística y Aplicaciones a la Materia Condensada: "TREFEMAC 2021"

Fecha del evento

2021-06-28

Institución organizadora

Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Astronomía y Física

ISSN

eISSN

ISBN

Idioma

Español

Tipo del evento

Taller

Resumen

Las proteínas del suero lácteo son de gran importancia como ingredientes en la industria alimenticia debido a sus propiedades funcionales. Estas proteínas tienen la capacidad de interactuar y formar complejos con polisacáridos. El objetivo de este trabajo es estudiar la interacción entre alfa-lactoalbúmina y cadenas de polielectrolito variando el pH y la concentración de sal. El presente estudio se llevó a cabo utilizando un modelo de grano grueso para representar la proteína y el polielectrolito (PE). Se llevaron a cabo simulaciones por el método de Monte Carlo. Se realizaron cálculos a tres concentraciones de sal: 1mM, 10mM y 100mM. En primera instancia se analizó la proteína aislada y se calculó su carga neta, se encontró que para las tres concentraciones de sal el punto isoeléctrico estaba alrededor de 4.9. Luego, en segunda instancia se estudió la interacción proteína-PE. Los resultados mostraron que debido a la presencia del polielectrolito aniónico se incrementa la carga positiva de la proteína comparada a condiciones aisladas por debajo del punto isoeléctrico. El incremento de la carga positiva favorece la interacción con el PE. Además, se encontró que el aumento en la concentración de sal también favorece el incremento de la carga neta positiva de la proteína en ese rango. Se cuantificó la adsorción del PE en la superficie de la proteína con un criterio estructural el cual tiene en cuenta la formación de pares iónicos. Estos datos fueron comparados con datos experimentales que indican la formación de un complejo midiendo la turbidez de la solución como una función del pH. Aplicando el método de Montecarlo estudiamos la interacción entre alfa-lactoalbúmina y una cadena de polielectrolito aniónico. Se observó que el polianión fue adsorbido en la proteína en un rango de pH inferior al punto isoeléctrico, es decir donde ambos tienen carga opuesta. Se encontró que la presencia del polielectrolito modifica la carga neta de la proteína y esto se debe al mecanismo de regulaciónn de carga el cual es evidente en el rango de interacción de las macromoléculas.

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