Structural analysis of the TPI-Manchester, a thermolabile variant of human triosephosphate isomerase

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dc.conicet.fuenteCrossref
dc.conicet.organizacionUniversidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica
dc.conicet.organizacionConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba
dc.conicet.paisOrganizacionArgentina
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dc.conicet.produccionid12085577
dc.contributor.authorRomero, Jorge Miguel
dc.date.accessioned2025-03-19T13:21:25Z
dc.date.available2025-03-19T13:21:25Z
dc.date.issued2024-11
dc.date.updated2025-03-18T13:33:55Z
dc.description.abstractABSTRACT Human triosephosphate isomerase G122R, also known as TPI-Manchester, is a thermolabile variant detected in a screening of more than 3400 individuals from a population in Ann Arbor, Michigan. Here, the crystallographic structure of G122R was solved to determine the molecular basis of its thermal stability. Structural analysis revealed an increase in the flexibility of residues at the dimer interface, even though R122 is about 20 Å away, suggesting that long-range electrostatic interactions may play a key role in the mutation effect.es
dc.description.filFil: Romero, Jorge Miguel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.formatapplication/pdfes
dc.identifier.citationRomero, Jorge Miguel; Structural analysis of the TPI-Manchester, a thermolabile variant of human triosephosphate isomerase; Elsevier Science Inc.; Archives of Biochemistry and Biophysics; 761; 11-2024; 1-11es
dc.identifier.institucionalCONICET
dc.identifier.issn0003-9861es
dc.identifier.repoCONICET Digital
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11336/256592
dc.journal.pagination1-11es
dc.journal.paisEstados Unidoses
dc.journal.titleArchives of Biochemistry and Biophysicses
dc.journal.volume761es
dc.language.isoenges
dc.publisherElsevier Science Inc.es
dc.relation.alternativeidinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0003986124002789
dc.relation.alternativeidinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2024.110156
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess*
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/*
dc.subjectTPIes
dc.subjectCRISTALLIZATIONes
dc.subjectSTABILITYes
dc.subjectFLEXIBILITYes
dc.subject.classificationBioquímica y Biología Moleculares
dc.subject.classificationCiencias Biológicases
dc.subject.classificationCIENCIAS NATURALES Y EXACTASes
dc.titleStructural analysis of the TPI-Manchester, a thermolabile variant of human triosephosphate isomerasees
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/artículo
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion

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