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dc.contributor.author
Marciano, Daniela Analia
dc.contributor.author
Santana, Marianela
dc.contributor.author
Suárez Mantilla, Brian
dc.contributor.author
Silber, Ariel Mariano
dc.contributor.author
Marino, Cristina Ester
dc.contributor.author
Nowicki, Cristina
dc.date.available
2018-05-08T19:09:58Z
dc.date.issued
2010-10
dc.identifier.citation
Marciano, Daniela Analia; Santana, Marianela; Suárez Mantilla, Brian; Silber, Ariel Mariano; Marino, Cristina Ester; et al.; Biochemical characterization of serine acetyltransferase and cysteine desulfhydrase from Leishmania major; Elsevier Science; Molecular and Biochemical Parasitology; 173; 2; 10-2010; 170-174
dc.identifier.issn
0166-6851
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/44475
dc.description.abstract
Cysteine metabolism exhibits atypical features in Leishmania parasites. The nucleotide sequence annotated as LmjF32.2640 encodes a cysteine desulfhydrase, which specifically catalyzes the breakdown of cysteine into pyruvate, NH(3) and H(2)S. Like in other pathogens, this capacity might be associated with regulatory mechanisms to control the intracellular level of cysteine, a highly toxic albeit essential amino acid, in addition to generate pyruvate for energy production. Besides, our results provide the first insight into the biochemical properties of Leishmania major serine acetyltransferase (SAT), which is likely involved in the two routes for de novo synthesis of cysteine in this pathogen. When compared with other members of SAT family, the N-terminal region of L. major homologue is uniquely extended, and seems to be essential for proper protein folding. Furthermore, unlike plant and bacterial enzymes, the carboxy-terminal-C(10) sequence stretch of L. major SAT appears not to be implicated in forming a tight bi-enzyme complex with cysteine synthase.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Leishmania
dc.subject
Cysteine Biosynthesis
dc.subject
Serine Acetyltransferase
dc.subject
Cysteine Desulfhydrase
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Biochemical characterization of serine acetyltransferase and cysteine desulfhydrase from Leishmania major
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-04-05T19:24:07Z
dc.identifier.eissn
1872-9428
dc.journal.volume
173
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
170-174
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Marciano, Daniela Analia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Santana, Marianela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Suárez Mantilla, Brian. Universidade de Sao Paulo; Brasil
dc.description.fil
Fil: Silber, Ariel Mariano. Universidade de Sao Paulo; Brasil
dc.description.fil
Fil: Marino, Cristina Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Nowicki, Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Molecular and Biochemical Parasitology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0166685110001672
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.molbiopara.2010.06.004


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