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dc.contributor.author Marciano, Daniela Analia
dc.contributor.author Santana, Marianela
dc.contributor.author Suárez Mantilla, Brian
dc.contributor.author Silber, Ariel Mariano
dc.contributor.author Marino, Cristina Ester
dc.contributor.author Nowicki, Cristina
dc.date.available 2018-05-08T19:09:58Z
dc.date.issued 2010-10
dc.identifier.citation Marciano, Daniela Analia; Santana, Marianela; Suárez Mantilla, Brian; Silber, Ariel Mariano; Marino, Cristina Ester; et al.; Biochemical characterization of serine acetyltransferase and cysteine desulfhydrase from Leishmania major; Elsevier Science; Molecular and Biochemical Parasitology; 173; 2; 10-2010; 170-174
dc.identifier.issn 0166-6851
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11336/44475
dc.description.abstract Cysteine metabolism exhibits atypical features in Leishmania parasites. The nucleotide sequence annotated as LmjF32.2640 encodes a cysteine desulfhydrase, which specifically catalyzes the breakdown of cysteine into pyruvate, NH(3) and H(2)S. Like in other pathogens, this capacity might be associated with regulatory mechanisms to control the intracellular level of cysteine, a highly toxic albeit essential amino acid, in addition to generate pyruvate for energy production. Besides, our results provide the first insight into the biochemical properties of Leishmania major serine acetyltransferase (SAT), which is likely involved in the two routes for de novo synthesis of cysteine in this pathogen. When compared with other members of SAT family, the N-terminal region of L. major homologue is uniquely extended, and seems to be essential for proper protein folding. Furthermore, unlike plant and bacterial enzymes, the carboxy-terminal-C(10) sequence stretch of L. major SAT appears not to be implicated in forming a tight bi-enzyme complex with cysteine synthase.
dc.format application/pdf
dc.language.iso eng
dc.publisher Elsevier Science
dc.rights info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject LEISHMANIA
dc.subject CYSTEINE BIOSYNTHESIS
dc.subject SERINE ACETYLTRANSFERASE
dc.subject CYSTEINE DESULFHYDRASE
dc.subject.classification Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification Ciencias Biológicas
dc.subject.classification CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title Biochemical characterization of serine acetyltransferase and cysteine desulfhydrase from Leishmania major
dc.type info:eu-repo/semantics/article
dc.type info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated 2018-04-05T19:24:07Z
dc.identifier.eissn 1872-9428
dc.journal.volume 173
dc.journal.number 2
dc.journal.pagination 170-174
dc.journal.pais Países Bajos
dc.journal.ciudad Amsterdam
dc.description.fil Fil: Marciano, Daniela Analia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil Fil: Santana, Marianela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil Fil: Suárez Mantilla, Brian. Universidade de Sao Paulo; Brasil
dc.description.fil Fil: Silber, Ariel Mariano. Universidade de Sao Paulo; Brasil
dc.description.fil Fil: Marino, Cristina Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil Fil: Nowicki, Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title Molecular and Biochemical Parasitology
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0166685110001672
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.molbiopara.2010.06.004
dc.conicet.fuente unificacion


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