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dc.contributor.author
Fernández, Marisa Mariel
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dc.contributor.author
Cho, Sangwoo
dc.contributor.author
de Marzi, Mauricio Cesar
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dc.contributor.author
Kerzic, Melissa C.
dc.contributor.author
Robinson, Howard
dc.contributor.author
Mariuzza, Roy A.
dc.contributor.author
Malchiodi, Emilio Luis
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dc.date.available
2023-11-09T19:03:39Z
dc.date.issued
2011-01
dc.identifier.citation
Fernández, Marisa Mariel; Cho, Sangwoo; de Marzi, Mauricio Cesar; Kerzic, Melissa C.; Robinson, Howard; et al.; Crystal structure of Staphylococcal Enterotoxin G (SEG) in complex with a mouse T-cell receptor β chain; Elsevier; Journal of Biological Chemistry (online); 286; 2; 1-2011; 1189-1195
dc.identifier.issn
0021-9258
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/217668
dc.description.abstract
Superantigens (SAgs) are bacterial or viral toxins that bind MHC class II (MHC-II) molecules and T-cell receptor (TCR) in a nonconventional manner, inducing T-cell activation that leads to inflammatory cytokine production, which may result in acute toxic shock. In addition, the emerging threat of purpura fulminans and community-associated meticillin-resistant Staphylococcus aureus emphasizes the importance of a better characterization of SAg binding to their natural ligands that may allow the development of reagents to neutralize their action. The three-dimensional structure of the complex between a mouse TCR β chain (mVβ8.2) and staphylococcal enterotoxin G (SEG) at 2.0 Å resolution revealed a binding site that does not conserve the "hot spots" present in mVβ8.2-SEC2, mVβ8.2-SEC3, mVβ8.2-SEB, and mVβ8.2-SPEA complexes. Analysis of the mVβ8.2-SEG interface allowed us to explain the higher affinity of this complex compared with the others, which may account for the early activation of T-cells bearing mVβ8.2 by SEG. This mode of interaction between SEG and mVβ8.2 could be an adaptive advantage to bestow on the pathogen a faster rate of colonization of the host.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
SUPERANTIGENS
dc.subject
T CELL RECEPTOR
dc.subject
CRYSTAL STRUCTURE
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Crystal structure of Staphylococcal Enterotoxin G (SEG) in complex with a mouse T-cell receptor β chain
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-04-04T11:39:35Z
dc.journal.volume
286
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
1189-1195
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Fernández, Marisa Mariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni; Argentina. University Of Maryland. Biotechnology Institute; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Cho, Sangwoo. University Of Maryland. Biotechnology Institute; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: de Marzi, Mauricio Cesar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni; Argentina. Universidad Nacional de Luján. Departamento de Ciencias Básicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Kerzic, Melissa C.. University Of Maryland. Biotechnology Institute; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Robinson, Howard. Brookhaven National Laboratory; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Mariuzza, Roy A.. University Of Maryland. Biotechnology Institute; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Malchiodi, Emilio Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni; Argentina. University Of Maryland. Biotechnology Institute; Estados Unidos
dc.journal.title
Journal of Biological Chemistry (online)
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0021925820563072
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1074/jbc.M110.142471
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