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dc.contributor.author
Sánchez Maslovski, Franco Martín
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dc.contributor.author
Fusco, Luciano Sebastian
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dc.contributor.author
Leiva, Laura Cristina Ana
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dc.date.available
2023-07-14T11:19:12Z
dc.date.issued
2022
dc.identifier.citation
Ácido 6-O-Palmitoil-L-Ascórbico (ASC16) como Inhibidor de Enzimas de Veneno Ofídico; XXIV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de Biología; Buenos Aires; Argentina; 2022; 81-82
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/203910
dc.description.abstract
Los venenos de serpientes son una mezcla compleja de toxinas, en su mayoría de naturaleza enzimática, como Fosfolipasas A2 (PLA2), Serino proteasas, 5’ Nucleotidasas, Metaloproteinasas, Fosfodiesterasas, Glutaminilciclasa, Lectina tipo C, Crotamina, L-aminoácido oxidasa y Desintegrinas. En la actualidad es creciente el interés de búsqueda de inhibidores, naturales y/o sintéticos, que actúen sobre estos componentes y que permitan así mitigar sus efectos locales y sistémicos. En el presente trabajo se propuso al ASC16 como inhibidor de las principales enzimas del veneno de C. d. terrificus y de Bothrops diporus. Para ello, ASC16 (0,1 µg/µL) se incubó con veneno entero (1 µg/µL) y se realizaron ensayos cinéticos con sustratos específico para medir la actividad (µmol/min/mL) de la PLA2, serina proteasa, fosfodiesterasa y L-aminoácido oxidasa. Con el fin de evaluar la actividad metaloproteasa se realizó un ensayo proteolítico con venenos de B. diporus usando azocaseína como sustrato. Los resultados se expresaron como media ± DE experimentos independientes realizados por duplicado. Los datos experimentales in vitro se analizaron con el paquete estadístico InfoStat versión 2008. Los análisis estadísticos se realizaron mediante la prueba LSD Fisher, considerándose significativa si p < 0,05. Los resultados ponen en evidencia que ASC16 inhibió las actividades PLA2 un 80,16% (2:1 p/p), serina proteasa 61,57% (1:10 p/p), fosfodiesterasa 45,13% (1:20 p/p), L-aminoácido oxidasa 50,64% (1:20 p/p) y metaloproteinasa 50% (1:10 p/p). Se observó una disminución en la actividad de las enzimas ensayadas constatándose una acción inespecífica del ASC16 sobre las enzimas ofídicas. En concordancia con nuestro estudio, investigaciones similares se realizaron con veneno de la especie Echis carinatus donde el ASC16 inhibe significativamente la actividad PLA2 y actúa de manera inespecífica con otras enzimas. Se concluye que el ASC16 tiene potencial como inhibidor al reducir la actividad enzimática de las principales proteínas ofídicas. Futuros estudios deberán ser realizados para profundizar sobre los mecanismos de inhibición del ASC16 y su inocuidad.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
spa
dc.publisher
Sociedad Argentina de Biología
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Toxicology
dc.subject
Enzymes
dc.subject
6-O-palmitoyl- L-ascorbic acid
dc.subject
Ophidian
dc.subject.classification
Toxicología
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dc.subject.classification
Medicina Básica
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dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
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dc.title
Ácido 6-O-Palmitoil-L-Ascórbico (ASC16) como Inhibidor de Enzimas de Veneno Ofídico
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
dc.type
info:ar-repo/semantics/documento de conferencia
dc.date.updated
2023-07-11T12:05:09Z
dc.journal.pagination
81-82
dc.journal.pais
Argentina
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dc.journal.ciudad
Buenos Aires
dc.description.fil
Fil: Sánchez Maslovski, Franco Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fusco, Luciano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
dc.description.fil
Fil: Leiva, Laura Cristina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://jornadaanualsab.ar/wp-content/uploads/2022/11/Libro-de-Resumenes_XXIV-Jornadas-Anuales-SAB-2022.pdf
dc.conicet.rol
Autor
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dc.conicet.rol
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dc.conicet.rol
Autor
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dc.coverage
Internacional
dc.type.subtype
Jornada
dc.description.nombreEvento
XXIV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de Biología
dc.date.evento
2022-11-30
dc.description.ciudadEvento
Buenos Aires
dc.description.paisEvento
Argentina
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dc.type.publicacion
Book
dc.description.institucionOrganizadora
Sociedad Argentina de Biología
dc.description.institucionOrganizadora
Instituto de Biología y Medicina Experimental
dc.description.institucionOrganizadora
Sociedad Uruguaya de Biociencias
dc.source.libro
XXIV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de Biología
dc.source.revista
Biocell
dc.date.eventoHasta
2022-12-02
dc.type
Jornada
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