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Artículo

A Novel Dual Allosteric Activation Mechanism of Escherichia coli ADP-glucose Pyrophosphorylase: The role of pyruvate

Asención Diez, Matías DamiánIcon ; Aleanzi, Mabel C.; Iglesias, Alberto AlvaroIcon ; Ballicora, Miguel A.
Fecha de publicación: 07/2014
Editorial: Public Library Of Science
Revista: Plos One
ISSN: 1932-6203
Idioma: Inglés
Tipo de recurso: Artículo publicado
Clasificación temática:
Bioquímica y Biología Molecular

Resumen

Fructose-1,6-bisphosphate activates ADP-glucose pyrophosphorylase and the synthesis of glycogen in Escherichia coli. Here, we show that although pyruvate is a weak activator by itself, it synergically enhances the fructose-1,6-bisphosphate activation. They increase the enzyme affinity for each other, and the combination increases Vmax, substrate apparent affinity, and decreases AMP inhibition. Our results indicate that there are two distinct interacting allosteric sites for activation. Hence, pyruvate modulates E. coli glycogen metabolism by orchestrating a functional network of allosteric regulators. We postulate that this novel dual activator mechanism increases the evolvability of ADP-glucose pyrophosphorylase and its related metabolic control.
Palabras clave: Allosteric Regulation , Bacteria Glycogen , Adp-Glucose Synthesis , Synergic Regulation
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Identificadores
URI: http://hdl.handle.net/11336/13167
URL: http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0103888
DOI: http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0103888
Colecciones
Articulos(IAL)
Articulos de INSTITUTO DE AGROBIOTECNOLOGIA DEL LITORAL
Citación
Asención Diez, Matías Damián; Aleanzi, Mabel C.; Iglesias, Alberto Alvaro; Ballicora, Miguel A.; A Novel Dual Allosteric Activation Mechanism of Escherichia coli ADP-glucose Pyrophosphorylase: The role of pyruvate; Public Library Of Science; Plos One; 9; 8; 7-2014; e103888
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