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dc.contributor.author
Campetella, Oscar Eduardo
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dc.contributor.author
Buscaglia, Carlos Andres
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dc.contributor.author
Mucci, Juan Sebastián
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dc.contributor.author
Leguizamon, Maria Susana
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dc.date.available
2020-08-24T19:51:48Z
dc.date.issued
2020-05
dc.identifier.citation
Campetella, Oscar Eduardo; Buscaglia, Carlos Andres; Mucci, Juan Sebastián; Leguizamon, Maria Susana; Parasite-host glycan interactions during Trypanosoma cruzi infection: trans-Sialidase rides the show; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - Molecular Basis of Disease; 1866; 5; 5-2020; 1-9; 165692
dc.identifier.issn
0925-4439
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/112292
dc.description.abstract
Many important pathogen-host interactions rely on highly specific carbohydrate binding events. In the case of the protozoan Trypanosoma cruzi, the causative agent of Chagas disease, glycointeractions involving sialic acid (SA) residues are pivotal for parasite infectivity, escape from immune surveillance and pathogenesis. Though unable to synthesize SA de novo, T. cruzi displays a unique trans-Sialidase (TS) enzyme, which is able to cleave terminal SA residues from host donor glycoconjugates and transfer them onto parasite surface mucins, thus generating protective/adhesive structures. In addition, this parasite sheds TS into the bloodstream, as a way of modifying the surface SA signature, and thereby the signaling/functional properties of mammalian host target cells on its own advantage. Here, we discuss the pathogenic aspects of T. cruzi TS: its molecular adaptations, the multiplicity of interactions in which it is involved during infections, and the array of novel and appealing targets for intervention in Chagas disease provided by TS-remodeled sialoglycophenotypes.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
CHAGAS DISEASE
dc.subject
PROTEIN TRAFFIC
dc.subject
SIALIC ACIDS
dc.subject
VIRULENCE FACTORS
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Medicina Básica
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dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
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dc.title
Parasite-host glycan interactions during Trypanosoma cruzi infection: trans-Sialidase rides the show
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-07-01T17:02:53Z
dc.journal.volume
1866
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
1-9; 165692
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.description.fil
Fil: Campetella, Oscar Eduardo. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Buscaglia, Carlos Andres. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mucci, Juan Sebastián. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Leguizamon, Maria Susana. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - Molecular Basis of Disease
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0925443920300314
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbadis.2020.165692
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7819670/
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