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dc.contributor.author
Ordóñez, Roxana Mabel  
dc.contributor.author
Ordóñez, Adriana  
dc.contributor.author
Sayago, Jorge Esteban  
dc.contributor.author
Nieva Moreno, María Inés  
dc.contributor.author
Isla, Maria Ines  
dc.date.available
2020-03-17T15:26:01Z  
dc.date.issued
2006-06  
dc.identifier.citation
Ordóñez, Roxana Mabel; Ordóñez, Adriana; Sayago, Jorge Esteban; Nieva Moreno, María Inés; Isla, Maria Ines; Antimicrobial activity of glycosidase inhibitory protein isolated from Cyphomandra betacea Sendt. fruit; Elsevier Science Inc; Peptides; 27; 6; 6-2006; 1187-1191  
dc.identifier.issn
0196-9781  
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/99814  
dc.description.abstract
Broad-spectrum antimicrobial activity of an invertase inhibitory protein (IIP) isolated from Cyphomandra betacea ripe fruits is documented. Minimal inhibitory concentration (MIC) values were determined by agar macrodilution and broth microdilution assays. This IIP inhibited the growth of xylophagous and phytopatogenic fungi (Ganoderma applanatum, Schizophyllum commune, Lenzites elegans, Pycnoporus sanguineous, Penicillium notatum, Aspergillus niger, Phomopsis sojae and Fusarium mango) and phytopathogenic bacteria (Xanthomonas campestris pvar vesicatoria CECT 792, Pseudomonas solanacearum CECT 125, Pseudomonas corrugata CECT 124, Pseudomonas syringae pv. syringae and Erwinia carotovora var carotovora). The IIP concentration required to completely inhibit the growth of all studied fungi ranged from 7.8 to 62.5 μg/ml. Phytopatogenic bacteria were the most sensitive, with MIC values between 7.8 and 31.25 μg/ml. Antifungal and antibacterial activities can be associated with their ability to inhibit hydrolytic enzymes. Our results indicate the possible participation of IIP in the plant defense mechanism and its potential application as a biocontrol agent against phytopathogenic fungi and bacteria. © 2005 Elsevier Inc. All rights reserved.  
dc.format
application/pdf  
dc.language.iso
eng  
dc.publisher
Elsevier Science Inc  
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess  
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/  
dc.subject
ANTIBACTERIAL ACTIVITY  
dc.subject
ANTIFUNGAL ACTIVITY  
dc.subject
CYPHOMANDRA BETACEA SENDT. FRUIT  
dc.subject
GLYCOSIDASES INHIBITORY PROTEIN  
dc.subject
PATHOGENESIS RELATED PROTEIN  
dc.subject.classification
Ciencias de las Plantas, Botánica  
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas  
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS  
dc.title
Antimicrobial activity of glycosidase inhibitory protein isolated from Cyphomandra betacea Sendt. fruit  
dc.type
info:eu-repo/semantics/article  
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo  
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion  
dc.date.updated
2020-03-11T18:29:29Z  
dc.journal.volume
27  
dc.journal.number
6  
dc.journal.pagination
1187-1191  
dc.journal.pais
Países Bajos  
dc.journal.ciudad
Amsterdam  
dc.description.fil
Fil: Ordóñez, Roxana Mabel. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Ordóñez, Adriana. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Sayago, Jorge Esteban. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Nieva Moreno, María Inés. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Biológica; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Isla, Maria Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina  
dc.journal.title
Peptides  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.peptides.2005.11.016  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0196978105005632?via%3Dihub