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dc.contributor.author
Ordóñez, Roxana Mabel
dc.contributor.author
Ordóñez, Adriana
dc.contributor.author
Sayago, Jorge Esteban
dc.contributor.author
Nieva Moreno, María Inés
dc.contributor.author
Isla, Maria Ines
dc.date.available
2020-03-17T15:26:01Z
dc.date.issued
2006-06
dc.identifier.citation
Ordóñez, Roxana Mabel; Ordóñez, Adriana; Sayago, Jorge Esteban; Nieva Moreno, María Inés; Isla, Maria Ines; Antimicrobial activity of glycosidase inhibitory protein isolated from Cyphomandra betacea Sendt. fruit; Elsevier Science Inc; Peptides; 27; 6; 6-2006; 1187-1191
dc.identifier.issn
0196-9781
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/99814
dc.description.abstract
Broad-spectrum antimicrobial activity of an invertase inhibitory protein (IIP) isolated from Cyphomandra betacea ripe fruits is documented. Minimal inhibitory concentration (MIC) values were determined by agar macrodilution and broth microdilution assays. This IIP inhibited the growth of xylophagous and phytopatogenic fungi (Ganoderma applanatum, Schizophyllum commune, Lenzites elegans, Pycnoporus sanguineous, Penicillium notatum, Aspergillus niger, Phomopsis sojae and Fusarium mango) and phytopathogenic bacteria (Xanthomonas campestris pvar vesicatoria CECT 792, Pseudomonas solanacearum CECT 125, Pseudomonas corrugata CECT 124, Pseudomonas syringae pv. syringae and Erwinia carotovora var carotovora). The IIP concentration required to completely inhibit the growth of all studied fungi ranged from 7.8 to 62.5 μg/ml. Phytopatogenic bacteria were the most sensitive, with MIC values between 7.8 and 31.25 μg/ml. Antifungal and antibacterial activities can be associated with their ability to inhibit hydrolytic enzymes. Our results indicate the possible participation of IIP in the plant defense mechanism and its potential application as a biocontrol agent against phytopathogenic fungi and bacteria. © 2005 Elsevier Inc. All rights reserved.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Inc
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ANTIBACTERIAL ACTIVITY
dc.subject
ANTIFUNGAL ACTIVITY
dc.subject
CYPHOMANDRA BETACEA SENDT. FRUIT
dc.subject
GLYCOSIDASES INHIBITORY PROTEIN
dc.subject
PATHOGENESIS RELATED PROTEIN
dc.subject.classification
Ciencias de las Plantas, Botánica
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Antimicrobial activity of glycosidase inhibitory protein isolated from Cyphomandra betacea Sendt. fruit
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-03-11T18:29:29Z
dc.journal.volume
27
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
1187-1191
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Ordóñez, Roxana Mabel. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ordóñez, Adriana. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sayago, Jorge Esteban. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina
dc.description.fil
Fil: Nieva Moreno, María Inés. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Isla, Maria Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán; Argentina
dc.journal.title
Peptides
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.peptides.2005.11.016
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0196978105005632?via%3Dihub
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