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dc.contributor.author
Latorre, Maria Emilia
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dc.contributor.author
Velazquez, Diego Ezequiel
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dc.contributor.author
Purslow, Peter
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dc.date.available
2020-02-05T22:14:12Z
dc.date.issued
2018-07
dc.identifier.citation
Latorre, Maria Emilia; Velazquez, Diego Ezequiel; Purslow, Peter; Differences in the energetics of collagen denaturation in connective tissue from two muscles; Elsevier Science; International Journal of Biological Macromolecules; 113; 7-2018; 1294-1301
dc.identifier.issn
0141-8130
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/96798
dc.description.abstract
The thermal denaturation of collagen the perimysium of intramuscular connective tissue isolated from bovine Semitendinosus (ST) and Perctoralis profundus (PP) muscles was investigated using a range of heating rates in differential scanning calorimetry (DSC) and analyzed by application of the Kissinger–Akahira–Sunose (KAS) and Lumry-Eyring models. Thermograms showed a broadening of endotherms and a shift towards higher temperatures as the thermal scanning rate increased. These features are consistent with the two-step process of a reversible transition between native and unfolded collagen molecules followed by an irreversible transition between unfolded and denatured states. There were small differences between muscles in the onset temperatures of the thermal transitions at heating rates of 0.5 K min −1 , while both the KAS and Lumry-Eyring models yielded similar values for the effective activation energy of the whole two-step process, the Lumry-Eyring model allowed a greater insight into differences in the reversible and irreversible steps between the perimysium both muscles. Reversible unwinding of the triple-helical collagen molecules in the perimysium from ST muscle required more energy than in PP muscle. It is speculated that the presence of large amounts of elastin in the perimysium of ST muscles may influence this due to a protein crowding mechanism, or by affecting the covalent cross-linking of the collagen.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
COLLAGEN
dc.subject
DENATURATION
dc.subject
INTRAMUSCULAR CONNECTIVE TISSUE
dc.subject
KAS METHOD
dc.subject
LUMRY-EYRING MODEL
dc.subject.classification
Otras Ingeniería de los Materiales
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dc.subject.classification
Ingeniería de los Materiales
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Differences in the energetics of collagen denaturation in connective tissue from two muscles
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-01-31T21:06:17Z
dc.journal.volume
113
dc.journal.pagination
1294-1301
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Latorre, Maria Emilia. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Tecnologia y Calidad de los Alimentos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Velazquez, Diego Ezequiel. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Física de Materiales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Purslow, Peter. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Tecnologia y Calidad de los Alimentos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.journal.title
International Journal of Biological Macromolecules
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0141813017343040
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.02.132
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