Repositorio Institucional
Repositorio Institucional
CONICET Digital
  • Inicio
  • EXPLORAR
    • AUTORES
    • DISCIPLINAS
    • COMUNIDADES
  • Estadísticas
  • Novedades
    • Noticias
    • Boletines
  • Ayuda
    • General
    • Datos de investigación
  • Acerca de
    • CONICET Digital
    • Equipo
    • Red Federal
  • Contacto
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • INFORMACIÓN GENERAL
  • RESUMEN
  • ESTADISTICAS
 
Artículo

Structural basis for the broad specificity of a new family of amino-acid racemases

Espaillat, Akbar; Carrasco Lépez, Cesar; Bernardo García, Noelia; Pietrosemolli, Natalia; Otero, Lisandro HoracioIcon ; Alvarez, Laura; de Pedro, Miguel A.; Pazos, Florencio; Davis, Brigid M.; Waldor, Matthew K.; Hermoso, Juan A.; Cava, Felipe
Fecha de publicación: 01/2014
Editorial: Wiley Blackwell Publishing, Inc
Revista: Acta Crystallographica Section D-biological Crystallography
ISSN: 0907-4449
Idioma: Inglés
Tipo de recurso: Artículo publicado
Clasificación temática:
Bioquímica y Biología Molecular

Resumen

Broad-spectrum amino-acid racemases (Bsrs) enable bacteria to generate noncanonical D-amino acids, the roles of which in microbial physiology, including the modulation of cell-wall structure and the dissolution of biofilms, are just beginning to be appreciated. Here, extensive crystallographic, mutational, biochemical and bioinformatic studies were used to define the molecular features of the racemase BsrV that enable this enzyme to accommodate more diverse substrates than the related PLP-dependent alanine racemases. Conserved residues were identified that distinguish BsrV and a newly defined family of broad-spectrum racemases from alanine racemases, and these residues were found to be key mediators of the multispecificity of BrsV. Finally, the structural analysis of an additional Bsr that was identified in the bioinformatic analysis confirmed that the distinguishing features of BrsV are conserved among Bsr family members.
Palabras clave: Broad-Spectrum Racemase , Alanine Racemase , Non-Canonical D-Amino Acids , Ncdaa , Structure , Peptidoglycan , Regulation , Multispecificity , Molecular Footprint , Vibrio Cholerae , Aeromonas Hydrophila , Bacteria
Ver el registro completo
 
Archivos asociados
Thumbnail
 
Tamaño: 2.702Mb
Formato: PDF
.
Descargar
Licencia
info:eu-repo/semantics/openAccess Excepto donde se diga explícitamente, este item se publica bajo la siguiente descripción: Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 2.5 Unported (CC BY-NC-SA 2.5)
Identificadores
URI: http://hdl.handle.net/11336/9652
URL: http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S1399004713024838
DOI: https://doi.org/10.1107/S1399004713024838
Colecciones
Articulos(IIBBA)
Articulos de INST.DE INVEST.BIOQUIMICAS DE BS.AS(I)
Citación
Espaillat, Akbar; Carrasco Lépez, Cesar; Bernardo García, Noelia; Pietrosemolli, Natalia; Otero, Lisandro Horacio; et al.; Structural basis for the broad specificity of a new family of amino-acid racemases; Wiley Blackwell Publishing, Inc; Acta Crystallographica Section D-biological Crystallography; 70; Pt1; 1-2014; 79-90
Compartir
Altmétricas
 

Enviar por e-mail
Separar cada destinatario (hasta 5) con punto y coma.
  • Facebook
  • X Conicet Digital
  • Instagram
  • YouTube
  • Sound Cloud
  • LinkedIn

Los contenidos del CONICET están licenciados bajo Creative Commons Reconocimiento 2.5 Argentina License

https://www.conicet.gov.ar/ - CONICET

Inicio

Explorar

  • Autores
  • Disciplinas
  • Comunidades

Estadísticas

Novedades

  • Noticias
  • Boletines

Ayuda

Acerca de

  • CONICET Digital
  • Equipo
  • Red Federal

Contacto

Godoy Cruz 2290 (C1425FQB) CABA – República Argentina – Tel: +5411 4899-5400 repositorio@conicet.gov.ar
TÉRMINOS Y CONDICIONES