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dc.contributor.author
Gallea, Jose Ignacio
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dc.contributor.author
Ambroggio, Ernesto Esteban
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dc.contributor.author
Vilcaes, Aldo Alejandro
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dc.contributor.author
James, Nicholas G.
dc.contributor.author
Jameson, David M.
dc.contributor.author
Celej, Maria Soledad
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dc.date.available
2020-01-24T23:13:23Z
dc.date.issued
2018-11
dc.identifier.citation
Gallea, Jose Ignacio; Ambroggio, Ernesto Esteban; Vilcaes, Aldo Alejandro; James, Nicholas G.; Jameson, David M.; et al.; Amyloid oligomerization of the Parkinson's disease related protein α-synuclein impacts on its curvature-membrane sensitivity; Wiley Blackwell Publishing, Inc; Journal of Neurochemistry; 147; 4; 11-2018; 541-556
dc.identifier.issn
0022-3042
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/95825
dc.description.abstract
The amyloid aggregation of the presynaptic protein α-synuclein (AS) is pathognomonic of Parkinson's disease and other neurodegenerative disorders. Physiologically, AS contributes to synaptic homeostasis by participating in vesicle maintenance, trafficking, and release. Its avidity for highly curved acidic membranes has been related to the distinct chemistry of the N-terminal amphipathic helix adopted upon binding to appropriated lipid interfaces. Pathologically, AS populate a myriad of toxic aggregates ranging from soluble oligomers to insoluble amyloid fibrils. Different gain-of-toxic function mechanisms are linked to prefibrillar oligomers which are considered as the most neurotoxic species. Here, we investigated if amyloid oligomerization could hamper AS function as a membrane curvature sensor. We used fluorescence correlation spectroscopy to quantitatively evaluate the interaction of oligomeric species, produced using a popular method based on lyophilization and rehydration, to lipid vesicles of different curvatures and compositions. We found that AS oligomerization has a profound impact on protein-lipid interaction, altering binding affinity and/or curvature sensitivity depending on membrane composition. Our work provides novel insights into how the formation of prefibrillar intermediate species could contribute to neurodegeneration due to a loss-of-function mechanism.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley Blackwell Publishing, Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
FCS
dc.subject
LIPID-PROTEIN INTERACTION
dc.subject
NEURODEGENERATION
dc.subject
PROTEIN AGGREGATION
dc.subject
SYNUCLEINOPATHIES
dc.subject
TOXIC OLIGOMERS
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Amyloid oligomerization of the Parkinson's disease related protein α-synuclein impacts on its curvature-membrane sensitivity
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-10-22T16:35:51Z
dc.journal.volume
147
dc.journal.number
4
dc.journal.pagination
541-556
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Gallea, Jose Ignacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ambroggio, Ernesto Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vilcaes, Aldo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: James, Nicholas G.. University of Hawaii at Manoa; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Jameson, David M.. University of Hawaii at Manoa; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Celej, Maria Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Journal of Neurochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1111/jnc.14573
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1111/jnc.14573
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