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dc.contributor.author
Markolovic, Suzana
dc.contributor.author
Zhuang, Qinqin
dc.contributor.author
Wilkins, Sarah E.
dc.contributor.author
Eaton, Charlotte D.
dc.contributor.author
Abboud, Martine I.
dc.contributor.author
Katz, Maximiliano Javier
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dc.contributor.author
McNeil, Helen E.
dc.contributor.author
Leśniak, Robert K.
dc.contributor.author
Hall, Charlotte
dc.contributor.author
Struwe, Weston B.
dc.contributor.author
Konietzny, Rebecca
dc.contributor.author
Davis, Simon
dc.contributor.author
Yang, Ming
dc.contributor.author
Ge, Wei
dc.contributor.author
Benesch, Justin L. P.
dc.contributor.author
Kessler, Benedikt M.
dc.contributor.author
Ratcliffe, Peter J.
dc.contributor.author
Cockman, Matthew E.
dc.contributor.author
Fischer, Roman
dc.contributor.author
Wappner, Pablo
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dc.contributor.author
Chowdhury, Rasheduzzaman
dc.contributor.author
Coleman, Mathew L.
dc.contributor.author
Schofield, Christopher J.
dc.date.available
2020-01-06T19:21:02Z
dc.date.issued
2018-07
dc.identifier.citation
Markolovic, Suzana; Zhuang, Qinqin; Wilkins, Sarah E.; Eaton, Charlotte D.; Abboud, Martine I.; et al.; The Jumonji-C oxygenase JMJD7 catalyzes (3S)-lysyl hydroxylation of TRAFAC GTPases; Nature Publishing Group; Nature Chemical Biology; 14; 7; 7-2018; 688-695
dc.identifier.issn
1552-4450
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/93681
dc.description.abstract
Biochemical, structural and cellular studies reveal Jumonji-C (JmjC) domain-containing 7 (JMJD7) to be a 2-oxoglutarate (2OG)-dependent oxygenase that catalyzes (3S)-lysyl hydroxylation. Crystallographic analyses reveal JMJD7 to be more closely related to the JmjC hydroxylases than to the JmjC demethylases. Biophysical and mutation studies show that JMJD7 has a unique dimerization mode, with interactions between monomers involving both N- and C-terminal regions and disulfide bond formation. A proteomic approach identifies two related members of the translation factor (TRAFAC) family of GTPases, developmentally regulated GTP-binding proteins 1 and 2 (DRG1/2), as activity-dependent JMJD7 interactors. Mass spectrometric analyses demonstrate that JMJD7 catalyzes Fe(ii)- and 2OG-dependent hydroxylation of a highly conserved lysine residue in DRG1/2; amino-acid analyses reveal that JMJD7 catalyzes (3S)-lysyl hydroxylation. The functional assignment of JMJD7 will enable future studies to define the role of DRG hydroxylation in cell growth and disease.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Nature Publishing Group
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The Jumonji-C oxygenase JMJD7 catalyzes (3S)-lysyl hydroxylation of TRAFAC GTPases
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-10-22T17:57:39Z
dc.journal.volume
14
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
688-695
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Markolovic, Suzana. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Zhuang, Qinqin. University Of Birmingham; Reino Unido
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Fil: Wilkins, Sarah E.. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Eaton, Charlotte D.. University Of Birmingham; Reino Unido
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Fil: Abboud, Martine I.. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Katz, Maximiliano Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
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Fil: McNeil, Helen E.. University Of Birmingham; Reino Unido
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Fil: Leśniak, Robert K.. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Hall, Charlotte. University Of Birmingham; Reino Unido
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Fil: Struwe, Weston B.. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Konietzny, Rebecca. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Davis, Simon. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Yang, Ming. The Francis Crick Institute; Reino Unido. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Ge, Wei. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Benesch, Justin L. P.. University of Oxford; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Kessler, Benedikt M.. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Ratcliffe, Peter J.. University of Oxford; Reino Unido. The Francis Crick Institute; Reino Unido
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Fil: Cockman, Matthew E.. The Francis Crick Institute; Reino Unido. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Fischer, Roman. University of Oxford; Reino Unido
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Fil: Wappner, Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
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Fil: Chowdhury, Rasheduzzaman. University of Stanford; Estados Unidos. University of Oxford; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Coleman, Mathew L.. University Of Birmingham; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Schofield, Christopher J.. University of Oxford; Reino Unido
dc.journal.title
Nature Chemical Biology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1038/s41589-018-0071-y
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6027965/
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.nature.com/articles/s41589-018-0071-y
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