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dc.contributor.author
Brandán, Yamila Romina
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dc.contributor.author
Guaytima, Edith del Valle
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dc.contributor.author
Favale, Nicolas Octavio
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dc.contributor.author
Pescio, Lucila Gisele
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dc.contributor.author
Sterin, Norma Beatriz
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dc.contributor.author
Marquez, Maria Gabriela
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dc.date.available
2019-12-27T15:03:09Z
dc.date.issued
2018-02
dc.identifier.citation
Brandán, Yamila Romina; Guaytima, Edith del Valle; Favale, Nicolas Octavio; Pescio, Lucila Gisele; Sterin, Norma Beatriz; et al.; The inhibition of sphingomyelin synthase 1 activity induces collecting duct cells to lose their epithelial phenotype; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta-Molecular Cell Research; 1865; 2; 2-2018; 309-322
dc.identifier.issn
0167-4889
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/93090
dc.description.abstract
Epithelial tissue requires that cells attach to each other and to the extracellular matrix by the assembly of adherens junctions (AJ) and focal adhesions (FA) respectively. We have previously shown that, in renal papillary collecting duct (CD) cells, both AJ and FA are located in sphingomyelin (SM)-enriched plasma membrane microdomains. In the present work, we investigated the involvement of SM metabolism in the preservation of the epithelial cell phenotype and tissue organization. To this end, primary cultures of renal papillary CD cells were performed. Cultured cells preserved the fully differentiated epithelial phenotype as reflected by the presence of primary cilia. Cells were then incubated for 24 h with increasing concentrations of D609, a SM synthase (SMS) inhibitor. Knock-down experiments silencing SMS 1 and 2 were also performed. By combining biochemical and immunofluorescence studies, we found experimental evidences suggesting that, in CD cells, SMS 1 activity is essential for the preservation of cell-cell adhesion structures and therefore for the maintenance of CD tissue/tubular organization. The inhibition of SMS 1 activity induced CD cells to lose their epithelial phenotype and to undergo an epithelial-mesenchymal transition (EMT) process.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Collecting duct cells
dc.subject
Sphingomyelin synthase
dc.subject
Epithelial-mesenchymal transition
dc.subject
Adherens junctions
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The inhibition of sphingomyelin synthase 1 activity induces collecting duct cells to lose their epithelial phenotype
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-10-21T19:01:17Z
dc.journal.volume
1865
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
309-322
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Brandán, Yamila Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de La Rioja. Departamento de Ciencias de la Salud y Educación. Instituto de Investigaciones en Ciencias de la Salud Humana; Argentina
dc.description.fil
Fil: Guaytima, Edith del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de La Rioja. Departamento de Ciencias de la Salud y Educación. Instituto de Investigaciones en Ciencias de la Salud Humana; Argentina
dc.description.fil
Fil: Favale, Nicolas Octavio. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pescio, Lucila Gisele. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sterin, Norma Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marquez, Maria Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de La Rioja. Departamento de Ciencias de la Salud y Educación. Instituto de Investigaciones en Ciencias de la Salud Humana; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta-Molecular Cell Research
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S016748891730294X
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2017.11.004
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