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dc.contributor.author
Suarez, Irina Paula
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dc.contributor.author
Gauto, Diego Fernando
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dc.contributor.author
Hails, Guillermo
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dc.contributor.author
Mascali, Florencia Carla
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dc.contributor.author
Crespo, Roberta
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dc.contributor.author
Zhao, Lingzi
dc.contributor.author
Wang, Jin
dc.contributor.author
Rasia, Rodolfo Maximiliano
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dc.date.available
2019-12-12T21:32:22Z
dc.date.issued
2018-11
dc.identifier.citation
Suarez, Irina Paula; Gauto, Diego Fernando; Hails, Guillermo; Mascali, Florencia Carla; Crespo, Roberta; et al.; Conformational sampling of the intrinsically disordered dsRBD-1 domain from: Arabidopsis thaliana DCL1; Royal Society of Chemistry; Physical Chemistry Chemical Physics; 20; 16; 11-2018; 11237-11246
dc.identifier.issn
1463-9076
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/92147
dc.description.abstract
DCL1 is the ribonuclease that carries out miRNA biogenesis in plants. Substrate pri-miRNA recognition by DCL1 requires two double stranded RNA binding domains located at the C-terminus of the protein. We have previously shown that the first of these domains, DCL1-A, is intrinsically disordered and folds upon binding pri-miRNA. Integrating NMR and SAXS data, we study here the conformational landscape of free DCL1-A through an ensemble description. Our results reveal that secondary structure elements, corresponding to the folded form of the protein, are transiently populated in the unbound state. The conformation of one of the dsRNA binding regions in the free protein shows that, at a local level, RNA recognition proceeds through a conformational selection mechanism. We further explored the stability of the preformed structural elements via temperature and urea destabilization. The C-terminal helix is halfway on the folding pathway in free DCL1-A, constituting a potential nucleation site for the final folding of the protein. In contrast, the N-terminal helix adopts stable non-native structures that could hinder the correct folding of the protein in the absence of RNA. This description of the unfolded form allows us to understand details of the mechanism of binding-induced folding of the protein.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Royal Society of Chemistry
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Intrinsically Disordered Proteins
dc.subject
NMR
dc.subject
Molecular Recognition
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Conformational sampling of the intrinsically disordered dsRBD-1 domain from: Arabidopsis thaliana DCL1
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-10-24T18:16:43Z
dc.journal.volume
20
dc.journal.number
16
dc.journal.pagination
11237-11246
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.description.fil
Fil: Suarez, Irina Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gauto, Diego Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hails, Guillermo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mascali, Florencia Carla. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Crespo, Roberta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Zhao, Lingzi. Jilin University; China
dc.description.fil
Fil: Wang, Jin. Jilin University; China
dc.description.fil
Fil: Rasia, Rodolfo Maximiliano. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Biológica. Área Biofísica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.journal.title
Physical Chemistry Chemical Physics
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2018/CP/C7CP07908G
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1039/c7cp07908g
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