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dc.contributor.author
Cerminati, Sebastián
dc.contributor.author
Paoletti, Luciana Elisa
dc.contributor.author
Peirú, Salvador
dc.contributor.author
Menzella, Hugo Gabriel
dc.contributor.author
Castelli, Maria Eugenia
dc.date.available
2019-11-08T18:15:23Z
dc.date.issued
2018-08
dc.identifier.citation
Cerminati, Sebastián; Paoletti, Luciana Elisa; Peirú, Salvador; Menzella, Hugo Gabriel; Castelli, Maria Eugenia; The βγ-crystallin domain of Lysinibacillus sphaericus phosphatidylinositol phospholipase C plays a central role in protein stability; Springer; Applied Microbiology and Biotechnology; 102; 16; 8-2018; 6997–7005
dc.identifier.issn
0175-7598
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/88371
dc.description.abstract
βγ-crystallin has emerged as a superfamily of structurally homologous proteins with representatives across all domains of life. A major portion of this superfamily is constituted by microbial members. This superfamily has also been recognized as a novel group of Ca 2+ -binding proteins with a large diversity and variable properties in Ca 2+ binding and stability. We have recently described a new phosphatidylinositol phospholipase C from Lysinibacillus sphaericus (LS-PIPLC) which was shown to efficiently remove phosphatidylinositol from crude vegetable oil. Here, the role of the C-terminal βγ-crystallin domain of LS-PIPLC was analyzed in the context of the whole protein. A truncated protein in which the C-terminal βγ-crystallin domain was deleted (LS-PIPLC ΔCRY ) is catalytically as efficient as the full-length protein (LS-PIPLC). However, the thermal and chemical stability of LS-PIPLC ΔCRY are highly affected, demonstrating a stabilizing role for this domain. It is also shown that the presence of Ca 2+ increases the thermal and chemical stability of the protein both in aqueous media and in oil, making LS-PIPLC an excellent candidate for use in industrial soybean oil degumming.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc/2.5/ar/
dc.subject
CRYSTAL DOMAIN
dc.subject
PHOSPHATIDYLINOSITOL PHOSPHOLIPASE C
dc.subject
PROTEIN STABILITY
dc.subject.classification
Otras Biotecnología Industrial
dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
dc.title
The βγ-crystallin domain of Lysinibacillus sphaericus phosphatidylinositol phospholipase C plays a central role in protein stability
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-10-15T17:30:20Z
dc.identifier.eissn
1432-0614
dc.journal.volume
102
dc.journal.number
16
dc.journal.pagination
6997–7005
dc.journal.pais
Alemania
dc.journal.ciudad
Berlin
dc.description.fil
Fil: Cerminati, Sebastián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Paoletti, Luciana Elisa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Peirú, Salvador. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Menzella, Hugo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Castelli, Maria Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.journal.title
Applied Microbiology and Biotechnology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://link.springer.com/10.1007/s00253-018-9136-9
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s00253-018-9136-9