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dc.contributor.author
Origone, Anabella Lucía
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dc.contributor.author
Bersi, Grisel
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dc.contributor.author
Illanes, Andrés
dc.contributor.author
Sturniolo, Héctor Luis
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dc.contributor.author
Liggieri, Constanza Silvina
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dc.contributor.author
Guzmán, Fanny
dc.contributor.author
Barberis, Sonia Esther
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dc.date.available
2019-10-29T20:07:21Z
dc.date.issued
2018-09
dc.identifier.citation
Origone, Anabella Lucía; Bersi, Grisel; Illanes, Andrés; Sturniolo, Héctor Luis; Liggieri, Constanza Silvina; et al.; Enzymatic and chemical synthesis of new anticoagulant peptides; American Chemical Society; Biotechnology Progress; 34; 5; 9-2018; 1093-1101
dc.identifier.issn
8756-7938
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/87610
dc.description.abstract
In this study we report the enzymatic synthesis of N-α-[Carbobenzyloxy]-Tyr-Gln-Gln (Z-YQQ), a new anticoagulant tripeptide. It was obtained using phytoproteases from the stems and petioles of Asclepias curassavica L. as catalyst in an aqueous–organic biphasic system formed by 50% (v/v) ethyl acetate and 0.1 M Tris–HCl buffer pH 8. The resulting peptide was compared with the analogous peptide Tyr-Gln-Gln (YQQ) produced by solid-phase chemical synthesis. The in vitro anticoagulant activity of the aforementioned peptides was determined using Wiener Lab Test (Wiener, Argentina). The toxicological activity of the peptides was also determined. The enzymatically synthesized Z-YQQ peptide acted on the extrinsic pathway of the coagulation cascade, delaying the conversion time of prothrombin to thrombin and fibrinogen to fibrin by 136 and 50%, respectively, with respect to the controls. The chemically synthesized YQQ peptide acted specifically on the intrinsic pathway of the coagulation cascade, affecting factors VIII, IX, XI, and XII from such cascade, and increasing the coagulation time by 105% with respect to the control. The results suggest that two new anticoagulant peptides (Z-YQQ and YQQ) can be useful for safe pharmaceutical applications. Nevertheless, some aspects related to peptide production should be optimized. © 2018 American Institute of Chemical Engineers Biotechnol. Prog., 2018 © 2018 American Institute of Chemical Engineers Biotechnol. Prog., 34:1093–1101, 2018.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
BIOACTIVE PEPTIDES
dc.subject
CHEMICAL SYNTHESIS
dc.subject
ENZYMATIC SYNTHESIS
dc.subject
NOVEL ANTICOAGULANTS
dc.subject.classification
Bioprocesamiento Tecnológico, Biocatálisis, Fermentación
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dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Enzymatic and chemical synthesis of new anticoagulant peptides
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-10-15T14:11:27Z
dc.journal.volume
34
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
1093-1101
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington DC
dc.description.fil
Fil: Origone, Anabella Lucía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich"; Argentina. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Farmacia. Laboratorio de Bromatología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bersi, Grisel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich"; Argentina. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Farmacia. Laboratorio de Bromatología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Illanes, Andrés. Pontificia Universidad Catolica de Valparaiso. Escuela de Ingeniería Bioquímica; Chile
dc.description.fil
Fil: Sturniolo, Héctor Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Farmacia. Laboratorio de Bromatología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Liggieri, Constanza Silvina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Guzmán, Fanny. Pontificia Universidad Católica de Valparaíso; Chile
dc.description.fil
Fil: Barberis, Sonia Esther. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich"; Argentina. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Farmacia. Laboratorio de Bromatología; Argentina
dc.journal.title
Biotechnology Progress
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1002/btpr.2658
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://aiche.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/btpr.2658
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