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dc.contributor.author
Ferrero, Diego
dc.contributor.author
Aran, Martin
dc.contributor.author
Rimmaudo, Laura Elizabeth
dc.contributor.author
Wolosiuk, Ricardo Alejandro
dc.date.available
2016-11-29T20:59:49Z
dc.date.issued
2012
dc.identifier.citation
Ferrero, Diego; Aran, Martin; Rimmaudo, Laura Elizabeth; Wolosiuk, Ricardo Alejandro; The C-Terminal Extension of Chloroplast 2-Cys Peroxiredoxin is Critical for Interaction with ATP; American Chemical Society; Biochemistry; 51; 11; -1-2012; 2169-2171
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/8477
dc.description.abstract
2-Cys peroxiredoxins (2-Cys Prxs) are ubiquitous enzymes that have been implicated in peroxide-mediated signaling of markedly different processes, such as cancer and photosynthesis. A highly conserved C-terminal extension of eukaryotic homologues modulates both the overoxidation of cysteines and the formation of oligomers. Here, we reveal that the plant counterpart regulates the self-polymerization of 2-Cys Prx triggered by ATP and Mg(2+). This feature is of particular importance under oxidative stress because the interaction of ATP with 2-Cys Prx rapidly integrates nonredox chemistry of signaling pathways into a network hub governed by multiple redox transformations at cysteine residues.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
2-Cys Peroxiredoxin
dc.subject
Atp-Binding
dc.subject
Oligomerization
dc.subject
Protein Aggregation
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
The C-Terminal Extension of Chloroplast 2-Cys Peroxiredoxin is Critical for Interaction with ATP
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-11-18T15:19:59Z
dc.journal.volume
51
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
2169-2171
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Ferrero, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Aran, Martin. Fundación Instituto Leloir; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rimmaudo, Laura Elizabeth. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Wolosiuk, Ricardo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/bi201843b
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/bi201843b
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