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dc.contributor.author
Petruk, Ariel Alcides
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dc.contributor.author
Defelipe, Lucas Alfredo
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dc.contributor.author
Rodriguez Limardo, Ramiro Gonzalo
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dc.contributor.author
Bucci, Hernán Andrés
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dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
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dc.contributor.author
Turjanski, Adrian
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dc.date.available
2019-09-24T22:05:28Z
dc.date.issued
2013-01
dc.identifier.citation
Petruk, Ariel Alcides; Defelipe, Lucas Alfredo; Rodriguez Limardo, Ramiro Gonzalo; Bucci, Hernán Andrés; Marti, Marcelo Adrian; et al.; Molecular dynamics simulations provide atomistic insight into hydrogen exchange mass spectrometry experiments; American Chemical Society; Journal of Chemical Theory and Computation; 9; 1; 1-2013; 658-669
dc.identifier.issn
1549-9618
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/84369
dc.description.abstract
It is now clear that proteins are flexible entities that in solution switch between conformations to achieve their function. Hydrogen/Deuterium Exchange Mass Spectrometry (HX/MS) is an invaluable tool to understand dynamic changes in proteins modulated by cofactor binding, post-transductional modifications, or protein-protein interactions. ERK2MAPK, a protein involved in highly conserved signal transduction pathways of paramount importance for normal cellular function, has been extensively studied by HX/MS. Experiments of the ERK2MAPK in the inactive and active states (in the presence or absence of bound ATP) have provided valuable information on the plasticity of the MAPK domain. However, interpretation of the HX/MS data is difficult, and changes are mostly explained in relation to available X-ray structures, precluding a complete atomic picture of protein dynamics. In the present work, we have used all atom Molecular Dynamics simulations (MD) to provide a theoretical framework for the interpretation of HX/MS data. Our results show that detailed analysis of protein-solvent interaction along the MD simulations allows (i) prediction of the number of protons exchanged for each peptide in the HX/MS experiments, (ii) rationalization of the experimentally observed changes in exchange rates in different protein conditions at the residue level, and (iii) that at least for ERK2MAPK, most of the functionally observed differences in protein dynamics are related to what can be considered the native state conformational ensemble. In summary, the combination of HX/MS experiments with all atom MD simulations emerges as a powerful approach to study protein native state dynamics with atomic resolution.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Hydrogen Exchange
dc.subject
Mapk
dc.subject
Erk2
dc.subject
Molecular Dynamics
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Molecular dynamics simulations provide atomistic insight into hydrogen exchange mass spectrometry experiments
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-06-11T18:18:30Z
dc.journal.volume
9
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
658-669
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Petruk, Ariel Alcides. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Defelipe, Lucas Alfredo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rodriguez Limardo, Ramiro Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bucci, Hernán Andrés. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Turjanski, Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.journal.title
Journal of Chemical Theory and Computation
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ct300519v
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/ct300519v
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