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dc.contributor.author
Oliveira, Ana
dc.contributor.author
Singh, Sandeep
dc.contributor.author
Bidon Chanal, Axel
dc.contributor.author
Forti, Flavio
dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
dc.contributor.author
Boechi, Leonardo
dc.contributor.author
Estrin, Dario Ariel
dc.contributor.author
Dikshit, Kanak L.
dc.contributor.author
Luque, F. Javier
dc.date.available
2019-09-18T19:28:42Z
dc.date.issued
2012-11
dc.identifier.citation
Oliveira, Ana; Singh, Sandeep; Bidon Chanal, Axel; Forti, Flavio; Marti, Marcelo Adrian; et al.; Role of PheE15 Gate in Ligand Entry and Nitric Oxide Detoxification Function of Mycobacterium tuberculosis Truncated Hemoglobin N; Public Library of Science; Plos One; 7; 11; 11-2012; 49291-49298
dc.identifier.issn
1932-6203
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/83863
dc.description.abstract
The truncated hemoglobin N, HbN, of Mycobacterium tuberculosis is endowed with a potent nitric oxide dioxygenase (NOD) activity that allows it to relieve nitrosative stress and enhance in vivo survival of its host. Despite its small size, the protein matrix of HbN hosts a two-branched tunnel, consisting of orthogonal short and long channels, that connects the heme active site to the protein surface. A novel dual-path mechanism has been suggested to drive migration of O 2 and NO to the distal heme cavity. While oxygen migrates mainly by the short path, a ligand-induced conformational change regulates opening of the long tunnel branch for NO, via a phenylalanine (PheE15) residue that acts as a gate. Site-directed mutagenesis and molecular simulations have been used to examine the gating role played by PheE15 in modulating the NOD function of HbN. Mutants carrying replacement of PheE15 with alanine, isoleucine, tyrosine and tryptophan have similar O 2 /CO association kinetics, but display significant reduction in their NOD function. Molecular simulations substantiated that mutation at the PheE15 gate confers significant changes in the long tunnel, and therefore may affect the migration of ligands. These results support the pivotal role of PheE15 gate in modulating the diffusion of NO via the long tunnel branch in the oxygenated protein, and hence the NOD function of HbN.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Public Library of Science
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Ligand Mgiration
dc.subject
Free Energy Profile
dc.subject
Globin
dc.subject
Truncated Hemoglobin
dc.subject.classification
Físico-Química, Ciencia de los Polímeros, Electroquímica
dc.subject.classification
Ciencias Químicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Role of PheE15 Gate in Ligand Entry and Nitric Oxide Detoxification Function of Mycobacterium tuberculosis Truncated Hemoglobin N
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-06-11T18:18:06Z
dc.journal.volume
7
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
49291-49298
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
San Francisco
dc.description.fil
Fil: Oliveira, Ana. Universidad de Barcelona; España
dc.description.fil
Fil: Singh, Sandeep. Institute of Microbial Technology; India
dc.description.fil
Fil: Bidon Chanal, Axel. Universidad de Barcelona; España
dc.description.fil
Fil: Forti, Flavio. Universidad de Barcelona; España
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Boechi, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Dikshit, Kanak L.. Institute of Microbial Technology; India
dc.description.fil
Fil: Luque, F. Javier. Universidad de Barcelona; España
dc.journal.title
Plos One
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1371/journal.pone.0049291
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0049291
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