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dc.contributor.author
Burgos, Martha Ines
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dc.contributor.author
Ochoa, Aylen
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dc.contributor.author
Perillo, Maria Angelica
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dc.date.available
2019-09-04T17:19:49Z
dc.date.issued
2019-01-01
dc.identifier.citation
Burgos, Martha Ines; Ochoa, Aylen; Perillo, Maria Angelica; β-sheet to α-helix conversion and thermal stability of β-Galactosidase encapsulated in a nanoporous silica gel; Academic Press Inc Elsevier Science; Biochemical and Biophysical Research Communications; 508; 1; 1-1-2019; 270-274
dc.identifier.issn
0006-291X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/82881
dc.description.abstract
The effect on protein conformation and thermal stability was studied for β-Galactosidase (β-Gal) encapsulated in the nanopores of a silicate matrix (Eβ-Gal). Circular dichroism spectra showed that, compared with the enzyme in buffer (Sβ-Gal), Eβ-Gal exhibited a higher content of α-helix structure. Heating Eβ-Gal up to 75 °C caused a decrease in the content of β-sheet structure and additional augments on Eβ-Gal components attributed to helical content, instead of the generalized loss of the ellipticity signal observed with Sβ-Gal. Steady state fluorescence spectroscopy analysis evidenced an Eβ-Gal structure less compact and more accessible to solvent and also less stable against temperature increase. While for Sβ-Gal the denaturation midpoint (Tm) was 59 °C, for Eβ-Galit was 48 °C. The enzymatic activity assays at increasing temperatures showed that in both conditions, the enzyme lost most of its hydrolytic activity against ONPG at temperatures above 65 °C and Eβ-Gal did it even at lower T values. Concluding, confinement in silica nanopores induced conformational changes on the tertiary/cuaternary structure of Eβ-Gal leading to the loss of thermal stability and enzymatic activity.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Academic Press Inc Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Biomaterials
dc.subject
Catalytic Activity
dc.subject
Circular Dichroism
dc.subject
Encapsulation
dc.subject
Silicate Matrix
dc.subject
Steady State Intrinsic Fluorescence
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
β-sheet to α-helix conversion and thermal stability of β-Galactosidase encapsulated in a nanoporous silica gel
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-08-09T15:03:54Z
dc.journal.volume
508
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
270-274
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Burgos, Martha Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ochoa, Aylen. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química; Argentina
dc.description.fil
Fil: Perillo, Maria Angelica. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina
dc.journal.title
Biochemical and Biophysical Research Communications
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X18324859
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2018.11.077
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