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dc.contributor.author
Petruk, Ariel Alcides
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dc.contributor.author
Vergara, Alessandro
dc.contributor.author
Estrin, Dario Ariel
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dc.contributor.author
Merlino, Antonello
dc.date.available
2016-11-17T14:24:12Z
dc.date.issued
2013-06-13
dc.identifier.citation
Petruk, Ariel Alcides; Vergara, Alessandro; Estrin, Dario Ariel; Merlino, Antonello; Molecular basis of the NO trans influence in quaternary T-state human hemoglobin: A computational study; Elsevier; Febs Letters; 587; 15; 13-6-2013; 2393-2398
dc.identifier.issn
0014-5793
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/8280
dc.description.abstract
NO binding to the T-state of human hemoglobin (HbA) induces the cleavage of the proximal His bonds to the heme iron in the α-chains, whereas it leaves the β-hemes hexacoordinated. The structure of the nitrosylated T-state of the W37Eβ mutant (W37E) shows that the Fe-His87α bond remains intact. Exactly how mutation affects NO binding and why tension is apparent only in HbA α-heme remains to be elucidated. By means of density functional theory electronic structure calculations and classical molecular dynamics simulations we provide an explanation for the poorly understood NO binding properties of HbA and its W37E mutant. The data suggest an interplay between electronic effects, tertiary structure and hydration site modifications in determining the tension in the NO-ligated T-state HbA α-chain.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
Hemoglobin
dc.subject
Dft
dc.subject
Qm-Mm
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Molecular basis of the NO trans influence in quaternary T-state human hemoglobin: A computational study
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-10-25T19:27:31Z
dc.journal.volume
587
dc.journal.number
15
dc.journal.pagination
2393-2398
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Petruk, Ariel Alcides. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vergara, Alessandro. University of Naples "Federico II".Department of Chemical Sciences; Italia. Consiglio Nazionale delle Ricerche. Institute of Biostructures and Bioimages; Italia
dc.description.fil
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Merlino, Antonello. Consiglio Nazionale delle Ricerche. Institute of Biostructures and Bioimages; Italia. University of Naples "Federico II".Department of Chemical Sciences; Italia
dc.journal.title
Febs Letters
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2013.06.006
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579313004511
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