Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Illanes, Cristian Omar
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Quiroga, Evelina
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Camí, Gerardo Enrique
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Ochoa, Nelio Ariel
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2019-08-28T21:50:32Z
dc.date.issued
2013-01
dc.identifier.citation
Illanes, Cristian Omar; Quiroga, Evelina; Camí, Gerardo Enrique; Ochoa, Nelio Ariel; Evidence of structural changes of an enzymatic extract entrapped into alginate beads; Elsevier Science Sa; Biochemical Engineering Journal; 70; 15; 1-2013; 23-28
dc.identifier.issn
1369-703X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/82442
dc.description.abstract
In this work, we analyzed the structural changes of araujiain entrapped into alginate beads. Araujiain is an enzymatic preparation containing three known enzymatic fractions with each fraction individually presenting a similar catalytic performance. Fluorescence and infrared spectroscopy, thermal analysis and residual catalytic activity studies were carried out. A small red shift in the spectrum of araujiain was observed after the entrapment process. Changes in the polarity around the tryptophan (Trp) residues were associated with an enzyme conformational change. From the Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) analysis, it was demonstrated that interactions between the enzyme extract and Ca alginate caused different structural behavior in araujiain. According to the diffuse reflectance infrared Fourier transform spectroscopy (DRIFT) study, it was possible to conclude that a secondary structure with a high α-helical character was responsible for the highest activity of entrapped araujiain. Finally, from thermal analysis measurements, it was proved that entrapment of araujiain augments the thermal stability of both the enzyme extract and Ca alginate, indicating a possible interaction between enzyme extract and its support.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Sa
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Araujiain
dc.subject
Entrapment
dc.subject
Alginate Beads
dc.subject
Immobilization Enzymes
dc.subject.classification
Recubrimientos y Películas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ingeniería de los Materiales
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Evidence of structural changes of an enzymatic extract entrapped into alginate beads
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-06-18T13:38:06Z
dc.journal.volume
70
dc.journal.number
15
dc.journal.pagination
23-28
dc.journal.pais
Países Bajos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Illanes, Cristian Omar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Quiroga, Evelina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Camí, Gerardo Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ochoa, Nelio Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto de Física Aplicada "Dr. Jorge Andrés Zgrablich"; Argentina
dc.journal.title
Biochemical Engineering Journal
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bej.2012.07.026
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1369703X12002756
Archivos asociados