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dc.contributor.author
De Schutter, Amy
dc.contributor.author
Correia, Hugo D.
dc.contributor.author
Freire, Diana M.
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dc.contributor.author
Rivas, Maria Gabriela
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dc.contributor.author
Rizzi, Alberto Claudio
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dc.contributor.author
Santos Silva, Teresa
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dc.contributor.author
González, Pablo Javier
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dc.contributor.author
Van Doorslaer, Sabine
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dc.date.available
2019-07-22T20:15:08Z
dc.date.issued
2015-10
dc.identifier.citation
De Schutter, Amy; Correia, Hugo D.; Freire, Diana M.; Rivas, Maria Gabriela; Rizzi, Alberto Claudio; et al.; Ligand Binding to Chlorite Dismutase from Magnetospirillum sp.; American Chemical Society; Journal of Physical Chemistry B; 119; 43; 10-2015; 13859-13869
dc.identifier.issn
1520-6106
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/80003
dc.description.abstract
Chlorite dismutase (Cld) catalyzes the reduction of chlorite to chloride and dioxygen. Here, the ligand binding to Cld of Magnetospirillum sp. (MaCld) is investigated with X-ray crystallography and electron paramagnetic resonance (EPR). EPR reveals a large heterogeneity in the structure of wild-type MaCld, showing a variety of low- and high-spin ferric heme forms. Addition of an axial ligand, such as azide or imidazole, removes this heterogeneity almost entirely. This is in line with the two high resolution crystal structures of MaCld obtained in the presence of azide and thiocyanate that show the coordination of the ligands to the heme iron. The crystal structure of the MaCld–azide complex reveals a single well-defined orientation of the azide molecule in the heme pocket. EPR shows, however, a pH-dependent heme structure, probably due to acid–base transitions of the surrounding amino-acid residues stabilizing azide. For the azide and imidazole complex of MaCld, the hyperfine and nuclear quadrupole interactions with the close-by 14N and 1H nuclei are determined using pulsed EPR. These values are compared to the corresponding data for the low-spin forms observed in the ferric wild-type MaCld and to existing EPR data on azide and imidazole complexes of other heme proteins.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Chlorite Dismutase
dc.subject
Electronic Paramagnetic Resonace
dc.subject
X-Ray Cristrallography
dc.subject
Iron
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Ligand Binding to Chlorite Dismutase from Magnetospirillum sp.
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-05-27T19:33:44Z
dc.journal.volume
119
dc.journal.number
43
dc.journal.pagination
13859-13869
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington DC
dc.description.fil
Fil: De Schutter, Amy. Universiteit Antwerp; Bélgica
dc.description.fil
Fil: Correia, Hugo D.. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Freire, Diana M.. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Rivas, Maria Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rizzi, Alberto Claudio. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Santos Silva, Teresa. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: González, Pablo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Van Doorslaer, Sabine. Universiteit Antwerp; Bélgica
dc.journal.title
Journal of Physical Chemistry B
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jpcb.5b04141
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.5b04141
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