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dc.contributor.author
Pereira, Claudio Alejandro
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dc.contributor.author
Alonso, Guillermo Daniel
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dc.contributor.author
Paveto, Maria Cristina
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dc.contributor.author
Iribarren, Adolfo Marcelo
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dc.contributor.author
Cabanas, María Laura
dc.contributor.author
Torres, Hector Norberto
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dc.contributor.author
Flawia, Mirtha Maria
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dc.date.available
2019-07-16T18:37:47Z
dc.date.issued
2000-01
dc.identifier.citation
Pereira, Claudio Alejandro; Alonso, Guillermo Daniel; Paveto, Maria Cristina; Iribarren, Adolfo Marcelo; Cabanas, María Laura; et al.; Trypanosoma cruzi arginine kinase characterization and cloning. A novel energetic pathway in protozoan parasites; American Society for Biochemistry and Molecular Biology; Journal of Biological Chemistry (online); 275; 2; 1-2000; 1495-1501
dc.identifier.issn
0021-9258
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/79652
dc.description.abstract
This work contains the first description of a guanidino kinase in a flagellar unicellular parasite. The enzyme phosphorylates L-arginine and was characterized in preparations from Trypanosoma cruzi, the ethiological agent of Chagas' disease. The activity requires ATP and a divalent cation. Under Standard assay conditions (1 mM L-arginine), the presence of 5-fold higher concentrations of canavanine or histidine produced a greater than 50% enzyme inhibition. The base sequence of this enzyme revealed an open reading frame of 357 amino acids and a molecular weight of 40,201. The amino acid sequence shows all of the characteristic consensus blocks of the ATP:guanidino phosphotransferase family and a putative 'actinin-type' actin-binding domain. The highest amino acid identities of the T. cruzi sequence, about 70%, were with arginine kinases from Arthropoda. Southern and chromosome blots revealed that the kinase is encoded by a single-copy gene. Moreover, Northern blot analysis showed an mRNA subpopulation of about 2.0 kilobases, and Western blotting of T. cruzi-soluble polypeptides revealed a 40-kDa band. The finding in the parasite of a phosphagen and its biosynthetic pathway, which are totally different from those in mammalian host tissues, points out this arginine kinase as a possible chemotherapy target for Chagas' disease.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
Trypanosoma Cruzi
dc.subject
Arginine Kinase
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Trypanosoma cruzi arginine kinase characterization and cloning. A novel energetic pathway in protozoan parasites
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-07-11T18:33:13Z
dc.journal.volume
275
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
1495-1501
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Bethesda
dc.description.fil
Fil: Pereira, Claudio Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Alonso, Guillermo Daniel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Paveto, Maria Cristina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cabanas, María Laura. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Torres, Hector Norberto. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Flawia, Mirtha Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.journal.title
Journal of Biological Chemistry (online)
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1074/jbc.275.2.1495
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.jbc.org/content/275/2/1495.long
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