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dc.contributor.author
Leaden, Laura
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dc.contributor.author
Busi, María Victoria
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dc.contributor.author
Gomez Casati, Diego Fabian
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dc.date.available
2016-10-27T21:34:52Z
dc.date.issued
2014-12
dc.identifier.citation
Leaden, Laura; Busi, María Victoria; Gomez Casati, Diego Fabian; The mitochondrial proteins AtHscB and AtIsu1 involved in Fe-S cluster assembly interact with the Hsp70-type chaperon AtHscA2 and modulate its catalytic activity; Elsevier; Mitochondrion; 19; Part B; 12-2014; 375-381
dc.identifier.issn
1567-7249
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/7848
dc.description.abstract
Arabidopsis plants contain two genes coding for mitochondrial Hsp70-type chaperon-like proteins, AtHscA1 (At4g37910) and AtHscA2 (At5g09590). Both genes are homologs of the Ssq1 gene involved in Fe–S cluster assembly in yeast. Protein–protein interaction studies showed that AtHscA2 interacts with AtIsu1 and AtHscB, two Arabidopsis homologs of the Isu1 protein and the Jac1 yeast co-chaperone. Moreover, this interaction could modulate the activity of AtHscA2. In the presence of a 1:5:5 molar ratio of AtHscA2:AtIsu1:AtHscB we observed an increase in the Vmax and a decrease in the S0.5 for ATP of AtHscA2. Furthermore, an increase of about 28-fold in the catalytic efficiency of AtHscA2 was also observed. Results suggest that AtHscA2 in cooperation with AtIsu1 and AtHscB play an important role in the regulation of the Fe–S assembly pathway in plant mitochondria.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
Mitochondria
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The mitochondrial proteins AtHscB and AtIsu1 involved in Fe-S cluster assembly interact with the Hsp70-type chaperon AtHscA2 and modulate its catalytic activity
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-14T12:50:16Z
dc.journal.volume
19
dc.journal.number
Part B
dc.journal.pagination
375-381
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Leaden, Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (i); Argentina
dc.journal.title
Mitochondrion
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1567724914001640
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.mito.2014.11.002
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