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dc.contributor.author
Bouchet, Ana María
dc.contributor.author
Frías, María de los Ángeles
dc.contributor.author
Lairion, F.
dc.contributor.author
Martini, F.
dc.contributor.author
Almaleck, H.
dc.contributor.author
Gordillo, Gabriel Jorge
dc.contributor.author
Disalvo, Edgardo Anibal
dc.date.available
2019-04-30T18:32:28Z
dc.date.issued
2009-05
dc.identifier.citation
Bouchet, Ana María; Frías, María de los Ángeles; Lairion, F.; Martini, F.; Almaleck, H.; et al.; Structural and dynamical surface properties of phosphatidylethanolamine containing membranes; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes; 1788; 5; 5-2009; 918-925
dc.identifier.issn
0005-2736
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/75367
dc.description.abstract
The hydration of solid dimyristoylphosphatidylethanolamine (DMPE) produces a negligible shift in the asymmetric stretching frequency of the phosphate groups in contrast to dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC). This suggests that the hydration of DMPE is not a consequence of the disruption of the solid lattice of the phosphate groups as occurs in DMPC. The strong lateral interactions between NH3 and PO2− groups present in the solid PEs remain when the lipids are fully hydrated and seem to be a limiting factor for the hydration of the phosphate group hindering the reorientation of the polar heads. The lower mobility is reflected in a higher energy to translocate the phosphoethanolamine (P–N) dipoles in an electrical field. This energy is decreased in the presence of increasing ratios of PCs of saturated chains in phosphoethanolamine monolayer. The association of PC and PE in the membrane affecting the reorientation of the P–N groups is dependent of the chain–chain interaction. The dipole potentials of PCs and PEs mixtures show different behaviors according to the saturation of the acyl chain. This was correlated with the area in monolayers and the hydration of the P–N groups. In spite of the low hydration, DMPE is still able to adsorb fully hydrated proteins, although in a lower rate than DMPC at the same surface pressure. This indicates that PE interfaces posses an excess of surface free energy to drive protein interaction. The relation of this free energy with the low water content is discussed.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Phosphatidylethanolamine
dc.subject
Monolayer
dc.subject
Phosphate Asymmetric Frequency
dc.subject
Dipole Potential
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Structural and dynamical surface properties of phosphatidylethanolamine containing membranes
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-03-27T17:57:22Z
dc.journal.volume
1788
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
918-925
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Bouchet, Ana María. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero; Argentina
dc.description.fil
Fil: Frías, María de los Ángeles. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero; Argentina. Universidad de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Lairion, F.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Martini, F.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Almaleck, H.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gordillo, Gabriel Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
dc.description.fil
Fil: Disalvo, Edgardo Anibal. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigaciones y Transferencia de Santiago del Estero; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273609000686
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2009.02.012
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