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dc.contributor.author
Arroyo Mañez, Pau
dc.contributor.author
Lu, Changyuan
dc.contributor.author
Boechi, Leonardo
dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
dc.contributor.author
Shepherd, Mark
dc.contributor.author
Wilson, Jayne Louise
dc.contributor.author
Poole, Robert K.
dc.contributor.author
Luque, F. Javier
dc.contributor.author
Yeh, Syun-Ru
dc.contributor.author
Estrin, Dario Ariel
dc.date.available
2019-03-18T21:01:38Z
dc.date.issued
2011-05
dc.identifier.citation
Arroyo Mañez, Pau; Lu, Changyuan; Boechi, Leonardo; Marti, Marcelo Adrian; Shepherd, Mark; et al.; Role of the distal hydrogen-bonding network in regulating oxygen affinity in the truncated hemoglobin III from campylobacter jejuni; American Chemical Society; Biochemistry; 50; 19; 5-2011; 3946-3956
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/71953
dc.description.abstract
Oxygen affinity in heme-containing proteins is determined by a number of factors, such as the nature and conformation of the distal residues that stabilize the heme bound-oxygen via hydrogen-bonding interactions. The truncated hemoglobin III from Campylobacter jejuni (Ctb) contains three potential hydrogen-bond donors in the distal site: TyrB10, TrpG8, and HisE7. Previous studies suggested that Ctb exhibits an extremely slow oxygen dissociation rate due to an interlaced hydrogen-bonding network involving the three distal residues. Here we have studied the structural and kinetic properties of the G8WF mutant of Ctb and employed state-of-the-art computer simulation methods to investigate the properties of the O2 adduct of the G8 WF mutant, with respect to those of the wild-type protein and the previously studied E7HL and/or B10YF mutants. Our data indicate that the unique oxygen binding properties of Ctb are determined by the interplay of hydrogen-bonding interactions between the heme-bound ligand and the surrounding TyrB10, TrpG8, and HisE7 residues. © 2011 American Chemical Society.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Hydrogen-Bonding
dc.subject
Truncated Hemoglobin
dc.subject
Campylobacter Jejuni
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Role of the distal hydrogen-bonding network in regulating oxygen affinity in the truncated hemoglobin III from campylobacter jejuni
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-03-08T20:18:00Z
dc.journal.volume
50
dc.journal.number
19
dc.journal.pagination
3946-3956
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Arroyo Mañez, Pau. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Lu, Changyuan. Albert Einstein College of Medicine; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Boechi, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Shepherd, Mark. The University of Sheffield; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Wilson, Jayne Louise. The University of Sheffield; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Poole, Robert K.. The University of Sheffield; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Luque, F. Javier. Universidad de Barcelona; España
dc.description.fil
Fil: Yeh, Syun-Ru. Albert Einstein College of Medicine; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1021/bi101137n
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/bi101137n
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