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dc.contributor.author
Arroyo Mañez, Pau
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dc.contributor.author
Lu, Changyuan
dc.contributor.author
Boechi, Leonardo
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dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
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dc.contributor.author
Shepherd, Mark
dc.contributor.author
Wilson, Jayne Louise
dc.contributor.author
Poole, Robert K.
dc.contributor.author
Luque, F. Javier
dc.contributor.author
Yeh, Syun-Ru
dc.contributor.author
Estrin, Dario Ariel
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dc.date.available
2019-03-18T21:01:38Z
dc.date.issued
2011-05
dc.identifier.citation
Arroyo Mañez, Pau; Lu, Changyuan; Boechi, Leonardo; Marti, Marcelo Adrian; Shepherd, Mark; et al.; Role of the distal hydrogen-bonding network in regulating oxygen affinity in the truncated hemoglobin III from campylobacter jejuni; American Chemical Society; Biochemistry; 50; 19; 5-2011; 3946-3956
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/71953
dc.description.abstract
Oxygen affinity in heme-containing proteins is determined by a number of factors, such as the nature and conformation of the distal residues that stabilize the heme bound-oxygen via hydrogen-bonding interactions. The truncated hemoglobin III from Campylobacter jejuni (Ctb) contains three potential hydrogen-bond donors in the distal site: TyrB10, TrpG8, and HisE7. Previous studies suggested that Ctb exhibits an extremely slow oxygen dissociation rate due to an interlaced hydrogen-bonding network involving the three distal residues. Here we have studied the structural and kinetic properties of the G8WF mutant of Ctb and employed state-of-the-art computer simulation methods to investigate the properties of the O2 adduct of the G8 WF mutant, with respect to those of the wild-type protein and the previously studied E7HL and/or B10YF mutants. Our data indicate that the unique oxygen binding properties of Ctb are determined by the interplay of hydrogen-bonding interactions between the heme-bound ligand and the surrounding TyrB10, TrpG8, and HisE7 residues. © 2011 American Chemical Society.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Hydrogen-Bonding
dc.subject
Truncated Hemoglobin
dc.subject
Campylobacter Jejuni
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Role of the distal hydrogen-bonding network in regulating oxygen affinity in the truncated hemoglobin III from campylobacter jejuni
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-03-08T20:18:00Z
dc.journal.volume
50
dc.journal.number
19
dc.journal.pagination
3946-3956
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Arroyo Mañez, Pau. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Lu, Changyuan. Albert Einstein College of Medicine; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Boechi, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Shepherd, Mark. The University of Sheffield; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Wilson, Jayne Louise. The University of Sheffield; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Poole, Robert K.. The University of Sheffield; Reino Unido
dc.description.fil
Fil: Luque, F. Javier. Universidad de Barcelona; España
dc.description.fil
Fil: Yeh, Syun-Ru. Albert Einstein College of Medicine; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1021/bi101137n
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/bi101137n
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