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dc.contributor.author
Moreno, Diego Martin
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dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
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dc.contributor.author
de Biase, Pablo Martin
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dc.contributor.author
Estrin, Dario Ariel
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dc.contributor.author
Demicheli, Verónica
dc.contributor.author
Radi, Rafael
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dc.contributor.author
Boechi, Leonardo
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dc.date.available
2019-03-13T20:39:04Z
dc.date.issued
2011-03
dc.identifier.citation
Moreno, Diego Martin; Marti, Marcelo Adrian; de Biase, Pablo Martin; Estrin, Dario Ariel; Demicheli, Verónica; et al.; Exploring the molecular basis of human manganese superoxide dismutase inactivation mediated by tyrosine 34 nitration; Elsevier Science Inc; Archives of Biochemistry and Biophysics; 507; 2; 3-2011; 304-309
dc.identifier.issn
0003-9861
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/71565
dc.description.abstract
Manganese Superoxide Dismutase (MnSOD) is an essential mitochondrial antioxidant enzyme that protects organisms against oxidative damage, dismutating superoxide radical (O2-) into H2O2 and O2. The active site of the protein presents a Mn ion in a distorted trigonal-bipyramidal environment, coordinated by H26, H74, H163, D159 and one -OH ion or H2O molecule. The catalytic cycle of the enzyme is a "ping-pong" mechanism involving Mn3+/Mn2+. It is known that nitration of Y34 is responsible for enzyme inactivation, and that this protein oxidative modification is found in tissues undergoing inflammatory and degenerative processes. However, the molecular basis about MnSOD tyrosine nitration affects the protein catalytic function is mostly unknown. In this work we strongly suggest, using computer simulation tools, that Y34 nitration affects protein function by restricting ligand access to the active site. In particular, deprotonation of 3-nitrotyrosine increases drastically the energetic barrier for ligand entry due to the absence of the proton. Our results for the WT and selected mutant proteins confirm that the phenolic moiety of Y34 plays a key role in assisting superoxide migration. © 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Enzyme Inactivation
dc.subject
Free Energy
dc.subject
Ligand Migration
dc.subject
Manganese Superoxide Dismutase
dc.subject
Mnsod
dc.subject
Molecular Dynamics
dc.subject
Msmd
dc.subject
Multiple Steered Molecular Dynamics
dc.subject
Tyrosine Nitration
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Exploring the molecular basis of human manganese superoxide dismutase inactivation mediated by tyrosine 34 nitration
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2019-03-08T20:16:08Z
dc.journal.volume
507
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
304-309
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Moreno, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: de Biase, Pablo Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Demicheli, Verónica. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Radi, Rafael. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Boechi, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.journal.title
Archives of Biochemistry and Biophysics
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2010.12.011
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0003986110005084
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