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dc.contributor.author
Grille Coronel, Leandro
dc.contributor.author
Acierno, Juan Pablo
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dc.contributor.author
Ermacora, Mario Roberto
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dc.date.available
2018-12-04T15:35:45Z
dc.date.issued
2017-11
dc.identifier.citation
Grille Coronel, Leandro; Acierno, Juan Pablo; Ermacora, Mario Roberto; Ultracompact states of native proteins; Elsevier Science; Biophysical Chemistry; 230; 11-2017; 36-44
dc.identifier.issn
0301-4622
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/65719
dc.description.abstract
A statistical analysis of circa 20,000 X-ray structures evidenced the effects of temperature of data collection on protein intramolecular distances and degree of compaction. Identical chains with data collected at cryogenic ultralow temperatures (≤160 K) showed a radius of gyration (Rg) significantly smaller than at moderate temperatures (≥240 K). Furthermore, the analysis revealed the existence of structures with a Rg significantly smaller than expected for cryogenic temperatures. In these ultracompact cases, the unusually small Rg could not be specifically attributed to any experimental parameter or crystal features. Ultracompaction involves most atoms and results in their displacement toward the center of the molecule. Ultracompact structures on average have significantly shorter van der Waals and hydrogen bonds than expected for ultralow temperature structures. In addition, the number of van der Waals contacts was larger in ultracompact than in ultralow temperature structures. The structure of these ultracompact states was analyzed in detail and the implication and possible causes of the phenomenon are discussed.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Cryocooling
dc.subject
Protein Compaction
dc.subject
Protein Conformation
dc.subject
Protein Energy Landscape
dc.subject
Protein Glass Transition
dc.subject
Protein Intramolecular Interactions
dc.subject
Radius of Gyration
dc.subject
X-Ray Crystallography
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Ultracompact states of native proteins
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-10-22T21:51:00Z
dc.journal.volume
230
dc.journal.pagination
36-44
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Grille Coronel, Leandro. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Acierno, Juan Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Universidad Nacional de La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ermacora, Mario Roberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Universidad Nacional de La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
dc.journal.title
Biophysical Chemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.bpc.2017.08.004
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0301462217303113
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