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dc.contributor.author
Di Santo Metzler, Paula
dc.contributor.author
Fait, María Elisa
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dc.contributor.author
Foresti, María Laura
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dc.contributor.author
Morcelle del Valle, Susana Raquel
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dc.date.available
2016-07-15T20:03:01Z
dc.date.issued
2014-02
dc.identifier.citation
Di Santo Metzler, Paula; Fait, María Elisa; Foresti, María Laura; Morcelle del Valle, Susana Raquel; Biocatalytic characterization of a naturally immobilized lipase found in Aaujia Sericifera Brot. (Apocynaceae) latex; Royal Society of Chemistry; Catalysis Science & Technology; 4; 5; 2-2014; 1386-1394
dc.identifier.issn
2044-4753
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/6553
dc.description.abstract
Lipase activity found in the insoluble fraction of Araujia sericifera Brot.(Apocynaceae) (ASL) latex, a native South American milkweed, was characterized by use of different test reactions and under different reaction conditions. In this context, hydrolytic lipase activity towards both natural and synthetic substrates and towards fatty acid esterifications, was assayed at different temperatures, pH, and biocatalyst load. In the case of natural substrates (cottonseed oil), highest lipase activity was found at pH 8.5 and 60 ºC. In the hydrolysis of synthetic substrates (p-nitrophenyl esters) the lipase showed preference for the lowest molecular-weight p-nitrophenyl ester assayed (butyrate). Results of the direct esterification of fatty acids of different chain length in organic media showed that esterification levels of up to 45% could be obtained in one hour of reaction. Activity results were compared with the activity shown by the commercial immobilized lipase Novozym 435 under definite reaction conditions. The high activity exhibited by ASL in the hydrolysis of natural substrates and particularly in the direct esterification of different fatty acids in organic medium, together with its high storage stability, suggest this plant lipase as a promising biocatalyst for various biotechnological applications.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Royal Society of Chemistry
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Araujia Sericifera Lipase
dc.subject
Esterification Activity
dc.subject
Hydrolytic Activity
dc.subject
Storage Stability
dc.subject.classification
Métodos de Investigación en Bioquímica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.subject.classification
Bioprocesamiento Tecnológico, Biocatálisis, Fermentación
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dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Biocatalytic characterization of a naturally immobilized lipase found in Aaujia Sericifera Brot. (Apocynaceae) latex
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-07-15T17:21:34Z
dc.journal.volume
4
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
1386-1394
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Cambridge
dc.description.fil
Fil: Di Santo Metzler, Paula. Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biologicas. Laboratorio de Investigacion de Proteinas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fait, María Elisa. Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biologicas. Laboratorio de Investigacion de Proteinas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Foresti, María Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Houssay. Instituto de Tecnologia En Polimeros y Nanotecnologia; Argentina
dc.description.fil
Fil: Morcelle del Valle, Susana Raquel. Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biologicas. Laboratorio de Investigacion de Proteinas Vegetales; Argentina
dc.journal.title
Catalysis Science & Technology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.rsc.org/en/Content/ArticleLanding/2014/CY/c3cy00782k
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1039/C3CY00782K
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