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dc.contributor.author
Pozzi, María Berta
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dc.contributor.author
Bragado, Laureano Fabian Tomas
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dc.contributor.author
Will, Cindy L.
dc.contributor.author
Mammi, Pablo Andrés
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dc.contributor.author
Risso, Guillermo
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dc.contributor.author
Urlaub, Henning
dc.contributor.author
Lührmann, Reinhard
dc.contributor.author
Srebrow, Anabella
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dc.date.available
2018-11-27T14:43:42Z
dc.date.issued
2017-06
dc.identifier.citation
Pozzi, María Berta; Bragado, Laureano Fabian Tomas; Will, Cindy L.; Mammi, Pablo Andrés; Risso, Guillermo; et al.; SUMO conjugation to spliceosomal proteins is required for efficient pre-mRNA splicing; Oxford University Press; Nucleic Acids Research; 45; 11; 6-2017; 6729-6745
dc.identifier.issn
0305-1048
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/65300
dc.description.abstract
Pre-mRNA splicing is catalyzed by the spliceosome, a multi-megadalton ribonucleoprotein machine. Previous work from our laboratory revealed the splicing factor SRSF1 as a regulator of the SUMO pathway, leading us to explore a connection between this pathway and the splicing machinery. We show here that addition of a recombinant SUMO-protease decreases the efficiency of pre-mRNA splicing in vitro. By mass spectrometry analysis of anti-SUMO immunoprecipitated proteins obtained from purified splicing complexes formed along the splicing reaction, we identified spliceosome-associated SUMO substrates. After corroborating SUMOylation of Prp3 in cultured cells, we defined Lys 289 and Lys 559 as bona fide SUMO attachment sites within this spliceosomal protein. We further demonstrated that a Prp3 SUMOylation-deficient mutant while still capable of interacting with U4/U6 snRNP components, is unable to co-precipitate U2 and U5 snRNA and the spliceosomal proteins U2-SF3a120 and U5-Snu114. This SUMOylation-deficient mutant fails to restore the splicing of different pre-mRNAs to the levels achieved by the wild type protein, when transfected into Prp3-depleted cultured cells. This mutant also shows a diminished recruitment to active spliceosomes, compared to the wild type protein. These findings indicate that SUMO conjugation plays a role during the splicing process and suggest the involvement of Prp3 SUMOylation in U4/U6U5 tri-snRNP formation and/or recruitment.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Oxford University Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Sumo
dc.subject
Splicing
dc.subject
Prp3
dc.subject
Spliceosome
dc.subject
Srsf1
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
SUMO conjugation to spliceosomal proteins is required for efficient pre-mRNA splicing
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-10-23T18:09:28Z
dc.identifier.eissn
1362-4962
dc.journal.volume
45
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
6729-6745
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Oxford
dc.description.fil
Fil: Pozzi, María Berta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bragado, Laureano Fabian Tomas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Will, Cindy L.. Max Planck Institute For Biophysical Chemistry; Alemania
dc.description.fil
Fil: Mammi, Pablo Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Risso, Guillermo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Urlaub, Henning. Max Planck Institute For Biophysical Chemistry; Alemania
dc.description.fil
Fil: Lührmann, Reinhard. Max Planck Institute For Biophysical Chemistry; Alemania
dc.description.fil
Fil: Srebrow, Anabella. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
dc.journal.title
Nucleic Acids Research
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkx213
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://academic.oup.com/nar/article/45/11/6729/3096161
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