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dc.contributor.author
Lorenz, Virginia
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dc.contributor.author
Cejas, Romina Beatríz
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dc.contributor.author
Bennett, Eric P.
dc.contributor.author
Nores, Gustavo Alejandro
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dc.contributor.author
Irazoqui, Fernando Jose
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dc.date.available
2018-11-16T14:51:48Z
dc.date.issued
2017-01
dc.identifier.citation
Lorenz, Virginia; Cejas, Romina Beatríz; Bennett, Eric P.; Nores, Gustavo Alejandro; Irazoqui, Fernando Jose; Functional control of polypeptide GalNAc-transferase 3 through an acetylation site in the C-terminal lectin domain; De Gruyter; Biological Chemistry; 398; 11; 1-2017; 1237-1246
dc.identifier.issn
1431-6730
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/64586
dc.description.abstract
O-GalNAc glycans are important structures in cellular homeostasis. Their biosynthesis is initiated by members of the polypeptide GalNAc-transferase (ppGalNAc-T) enzyme family. Mutations in ppGalNAc-T3 isoform cause diseases (congenital disorders of glycosylation) in humans. The K626 residue located in the C-terminal β-trefoil fold of ppGalNAc-T3 was predicted to be a site with high likelihood of acetylation by CBP/p300 acetyltransferase. We used a site-directed mutagenesis approach to evaluate the role of this acetylation site in biological properties of the enzyme. Two K626 mutants of ppGalNAc-T3 (T3K626Q and T3K626A) had GalNAc-T activities lower than that of wild-type enzyme. Direct and competitive interaction assays revealed that GalNAc recognition by the lectin domain was altered in the mutants. The presence of GlcNAc glycosides affected the interaction of the three enzymes with mucin-derived peptides. In GalNAc-T activity assays, the presence of GlcNAc glycosides significantly inhibited activity of the mutant (T3K626Q) that mimicked acetylation. Our findings, taken together, reveal the crucial role of the K626 residue in the C-terminal β-trefoil fold in biological properties of human ppGalNAc-T3. We propose that acetylated residues on ppGalNAc-T3 function as control points for enzyme activity, and high level of GlcNAc glycosides promote a synergistic regulatory mechanism, leading to a metabolically disordered state.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
De Gruyter
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Glycosyltransferase
dc.subject
K626 Site
dc.subject
Lectin Domain
dc.subject
O-Galnac Glycans
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Functional control of polypeptide GalNAc-transferase 3 through an acetylation site in the C-terminal lectin domain
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-10-22T16:48:14Z
dc.identifier.eissn
1437-4315
dc.journal.volume
398
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
1237-1246
dc.journal.pais
Alemania
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dc.journal.ciudad
Berlin
dc.description.fil
Fil: Lorenz, Virginia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cejas, Romina Beatríz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bennett, Eric P.. Universidad de Copenhagen; Dinamarca
dc.description.fil
Fil: Nores, Gustavo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Irazoqui, Fernando Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Biological Chemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.degruyter.com/view/j/bchm.just-accepted/hsz-2017-0130/hsz-2017-0130.xml
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2017-0130
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