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dc.contributor.author
González Montoro, María Ayelén
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dc.contributor.author
Bigliani, Gonzalo Yamil
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dc.contributor.author
Valdez, Javier Esteban
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dc.date.available
2018-11-12T21:06:38Z
dc.date.issued
2017-11-15
dc.identifier.citation
González Montoro, María Ayelén; Bigliani, Gonzalo Yamil; Valdez, Javier Esteban; The shape of the transmembrane domain is a novel endocytosis signal for single-spanning membrane proteins; Company of Biologists; Journal of Cell Science; 130; 22; 15-11-2017; 3829-3838
dc.identifier.issn
0021-9533
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/64299
dc.description.abstract
Endocytosis is crucial for all cells as it allows them to incorporate material from the extracellular space and control the availability of transmembrane proteins at the plasma membrane. In yeast, endocytosis followed by recycling to the plasma membrane results in a polarised distribution of membrane proteins by a kinetic mechanism. Here, we report that increasing the volume of residues that constitute the exoplasmic half of the transmembrane domain (TMD) in the yeast SNARE Sso1, a type II membrane protein, results in its polarised distribution at the plasma membrane. Expression of this chimera in strains affected in either endocytosis or recycling revealed that this polarisation is achieved by endocytic cycling. A bioinformatics search of the Saccharomyces cerevisiae proteome identified several proteins with high-volume exoplasmic hemi-TMDs. Our experiments indicate that TMDs from these proteins can confer a polarised distribution to the Sso1 cytoplasmic domain, indicating that the shape of the TMD can act as a novel endocytosis and polarity signal in yeast. Additionally, a high-volume exoplasmic hemi-TMD can act as an endocytosis signal in a mammalian cell line.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Company of Biologists
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Endocytosis
dc.subject
Polarity
dc.subject
Snares
dc.subject
Transmembrane Domain
dc.subject
Yeast
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The shape of the transmembrane domain is a novel endocytosis signal for single-spanning membrane proteins
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-08-27T18:58:52Z
dc.journal.volume
130
dc.journal.number
22
dc.journal.pagination
3829-3838
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Cambridge
dc.description.fil
Fil: González Montoro, María Ayelén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bigliani, Gonzalo Yamil. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Valdez, Javier Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Journal of Cell Science
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1242/jcs.202937
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://jcs.biologists.org/content/130/22/3829
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