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dc.contributor.author
Alvarez, Clarisa Ester
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dc.contributor.author
Detarsio, Enrique
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dc.contributor.author
Moreno, Silvia Margarita
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dc.contributor.author
Andreo, Carlos Santiago
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dc.contributor.author
Drincovich, Maria Fabiana
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dc.date.available
2018-10-01T15:35:39Z
dc.date.issued
2012-06
dc.identifier.citation
Alvarez, Clarisa Ester; Detarsio, Enrique; Moreno, Silvia Margarita; Andreo, Carlos Santiago; Drincovich, Maria Fabiana; Functional characterization of residues involved in redox modulation of maize photosynthetic NADP-Malic enzyme activity; Oxford University Press; Plant And Cell Physiology; 53; 6; 6-2012; 1144-1153
dc.identifier.issn
0032-0781
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/61354
dc.description.abstract
Two highly similar plastidic NADP-malic enzymes (NADP-MEs) are found in the C 4 species maize (Zea mays); one exclusively expressed in the bundle sheath cells (BSCs) and involved in C 4 photosynthesis (ZmC 4-NADP-ME); and the other (ZmnonC 4-NADP-ME) with housekeeping roles. In the present work, these two NADP-MEs were analyzed regarding their redox-dependent activity modulation. The results clearly show that ZmC 4-NADP-ME is the only one modulated by redox status, and that its oxidation produces a conformational change limiting the catalytic process, although inducing higher affinity binding of the substrates. The reversal of ZmC 4-NADP-ME oxidation by chemical reductants suggests the presence of thiol groups able to form disulfide bonds. In order to identify the cysteine residues involved in the activity modulation, site-directed mutagenesis and MALDI-TOF (matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight) analysis of ZmC 4-NADP-ME were performed. The results obtained allowed the identification of Cys192, Cys246 (not conserved in ZmnonC 4-NADP-ME), Cys270 and Cys410 as directly or indirectly implicated in ZmC 4-NADP-ME redox modulation. These residues may be involved in forming disulfide bridge(s) or in the modulation of the oxidation of critical residues. Overall, the results indicate that, besides having acquired a high level of expression and localization in BSCs, ZmC 4-NADP-ME displays a particular redox modulation, which may be required to accomplish the C 4 photosynthetic metabolism. Therefore, the present work could provide new insights into the regulatory mechanisms potentially involved in the recruitment of genes for the C 4 pathway during evolution. © 2012 The Author.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Oxford University Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
C 4 Photosynthesis
dc.subject
Maize
dc.subject
Nadp-Malic Enzyme
dc.subject
Redox Modulation
dc.subject
Structure-Function Relationship
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Functional characterization of residues involved in redox modulation of maize photosynthetic NADP-Malic enzyme activity
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-09-24T13:50:43Z
dc.journal.volume
53
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
1144-1153
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Oxford
dc.description.fil
Fil: Alvarez, Clarisa Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Detarsio, Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Moreno, Silvia Margarita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmaceuticas. Departamento de Química Biologica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Andreo, Carlos Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Drincovich, Maria Fabiana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.journal.title
Plant And Cell Physiology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1093/pcp/pcs059
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://academic.oup.com/pcp/article/53/6/1144/1809330
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