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dc.contributor.author
Belluzo, María Soledad
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dc.contributor.author
Galante, Micaela
dc.contributor.author
Picó, Guillermo Alfredo
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dc.contributor.author
Boeris, Valeria
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dc.date.available
2016-06-02T18:57:23Z
dc.date.issued
2013-06
dc.identifier.citation
Belluzo, María Soledad; Galante, Micaela; Picó, Guillermo Alfredo; Boeris, Valeria; Interaction of catalase with carrageenan applied to its recovery from murine liver; Elsevier; Separation and Purification Technology; 111; 6-2013; 125-130
dc.identifier.issn
1383-5866
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/6026
dc.description.abstract
The complexes formation between acid and basic polyelectrolytes (carrageenan and Eudragit ® EPO) with catalase was evaluated in order to understand the mechanism of their interaction. Catalase was selected as the model enzyme since its application in several biotechnological processes. The study of this interaction had showed that the non soluble complexes take place in a pH interval which depends on the nature of the polyelectrolyte and salt presence. Carrageenan showed to be the best choice for the catalase affinity precipitation, since the amount needed for the full precipitation of the enzyme was lower, with a faster kinetic and a slight stabilization of the protein structure. After establishing the optimal conditions, we were able to purify catalase from murine liver, a natural source, with a purification factor of 6.4 and a yield of 19%, using only one step in the enzyme purification process.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
Catalase
dc.subject
Carrageenan
dc.subject
Eudragit Epo
dc.subject
Affinity Precipitation
dc.subject
Purification
dc.subject.classification
Físico-Química, Ciencia de los Polímeros, Electroquímica
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Interaction of catalase with carrageenan applied to its recovery from murine liver
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-11T13:43:32Z
dc.journal.volume
111
dc.journal.pagination
125-130
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Belluzo, María Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina
dc.journal.title
Separation and Purification Technology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1383586613001652
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.seppur.2013.03.027
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.seppur.2013.03.027
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