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dc.contributor.author
Capdevila, Daiana Andrea
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dc.contributor.author
Oviedo Rouco, Santiago
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dc.contributor.author
Tomasina, Florencia
dc.contributor.author
Tortora, Verónica
dc.contributor.author
Demicheli, Verónica
dc.contributor.author
Radi, Rafael
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dc.contributor.author
Murgida, Daniel Horacio
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dc.date.available
2018-09-11T15:37:19Z
dc.date.issued
2015-12
dc.identifier.citation
Capdevila, Daiana Andrea; Oviedo Rouco, Santiago; Tomasina, Florencia; Tortora, Verónica; Demicheli, Verónica; et al.; Active site structure and peroxidase activity of oxidatively modified cytochrome c species in complexes with cardiolipin; American Chemical Society; Biochemistry; 54; 51; 12-2015; 7491-7504
dc.identifier.issn
0006-2960
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/59044
dc.description.abstract
We report a resonance Raman and UV-vis characterization of the active site structure of oxidatively modified forms of cytochrome c (Cyt-c) free in solution and in complexes with cardiolipin (CL). The studied post-translational modifications of Cyt-c include methionine sulfoxidation and tyrosine nitration, which lead to altered heme axial ligation and increased peroxidase activity with respect to those of the wild-type protein. In spite of the structural and activity differences between the protein variants free in solution, binding to CL liposomes induces in all cases the formation of a spectroscopically identical bis-His axial coordination conformer that more efficiently promotes lipid peroxidation. The spectroscopic results indicate that the bis-His form is in equilibrium with small amounts of high-spin species, thus suggesting a labile distal His ligand as the basis for the CL-induced increase in enzymatic activity observed for all protein variants. For Cyt-c nitrated at Tyr74 and sulfoxidized at Met80, the measured apparent binding affinities for CL are ∼4 times larger than for wild-type Cyt-c. On the basis of these results, we propose that these post-translational modifications may amplify the pro-apoptotic signal of Cyt-c under oxidative stress conditions at CL concentrations lower than for the unmodified protein.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Cytochrome C
dc.subject
Alternative Conformations
dc.subject
Peroxidase
dc.subject
Raman
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Active site structure and peroxidase activity of oxidatively modified cytochrome c species in complexes with cardiolipin
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-09-04T19:05:52Z
dc.journal.volume
54
dc.journal.number
51
dc.journal.pagination
7491-7504
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Capdevila, Daiana Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Oviedo Rouco, Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Tomasina, Florencia. Universidad de la República; Uruguay
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Fil: Tortora, Verónica. Universidad de la República; Uruguay
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Fil: Demicheli, Verónica. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Radi, Rafael. Universidad de la República; Uruguay
dc.description.fil
Fil: Murgida, Daniel Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
dc.journal.title
Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.5b00922
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.biochem.5b00922
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