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dc.contributor.author
Minchiotti, Mariana Cecilia
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dc.contributor.author
Scalambro, Maria Belen
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dc.contributor.author
Vargas, Laura Inés
dc.contributor.author
Coronel, Carlos Enrique
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dc.contributor.author
Madoery, Ricardo Roman
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dc.date.available
2018-09-05T18:50:06Z
dc.date.issued
2008-04-04
dc.identifier.citation
Minchiotti, Mariana Cecilia; Scalambro, Maria Belen; Vargas, Laura Inés; Coronel, Carlos Enrique; Madoery, Ricardo Roman; Isolation of phospholipase A2 from soybean (Glycine max) seeds: The study of its enzymatic properties; Elsevier Science Inc; Enzyme and Microbial Technology; 42; 5; 4-4-2008; 389-394
dc.identifier.issn
0141-0229
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/58410
dc.description.abstract
A protein with phospholipase A2 (PLA2) activity was isolated from soybean (Glycine max) seeds. The affinity column chromatography techniques by using Cibacron Blue and immobilized substrate onto Eupergit C, were important steps in the purification protocol. The electrophoretic mobility showed by the purified enzyme, agreed with a molecular mass of 14 kDa. The PLA2 activity against liposomes was determined by measurement of apparent absorbance changes at 340 nm. Also, high performance thin layer chromatography (HPTLC) analysis confirmed selective hydrolysis at the sn-2 position of soybean phospholipids. PLA2 exhibited millimolar calcium dependence and had slightly alkaline pH optimum. The enzyme was stimulated by auxins and completely inactivated by ammonium sulfate. Furthermore, it was irreversibly inactivated by p-bromo-phenacyl bromide, the specific inhibitor of secretory PLA2s. In addition, Glycine max PLA2 showed high stability against heat treatment and organic solvents. The enzyme showed activity toward multilamellar vesicles of soybean phospholipids, with a Vmax = 950 U/mg and a KM = 0.78 mM. The hyperbolic behavior observed was coherent with a hopping mode of action, one of the two characteristic interfacial mechanisms of PLA2s. All these data agree with the expected properties for a secretory PLA2 being the first soybean enzyme of this type. The new PLA2 developed lipolytic activity on a water in oil microemulsion reaction system, which is suitable for lysophospholipid production. These lysoderivatives are valuable biosurfactants for food and pharmaceutical industries.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Phospholipase A2
dc.subject
Properties
dc.subject
Purification
dc.subject
Soybean
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Isolation of phospholipase A2 from soybean (Glycine max) seeds: The study of its enzymatic properties
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-08-13T17:09:48Z
dc.journal.volume
42
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
389-394
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Nueva York
dc.description.fil
Fil: Minchiotti, Mariana Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Agropecuarias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Scalambro, Maria Belen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Cs.agropecuarias. Departamento de Fundamentación Biologica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vargas, Laura Inés. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Agropecuarias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Madoery, Ricardo Roman. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Agropecuarias; Argentina
dc.journal.title
Enzyme and Microbial Technology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0141022907003614
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2007.11.015
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