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dc.contributor.author
Barrera Guisasola, Exequiel Ernesto
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dc.contributor.author
Gutierrez, Lucas Joel
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dc.contributor.author
Salcedo, Rodrigo Emiliano
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dc.contributor.author
Garibotto, Francisco Matías
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dc.contributor.author
Andujar, Sebastian Antonio
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dc.contributor.author
Enriz, Ricardo Daniel
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dc.contributor.author
Rodríguez, Ana M.
dc.date.available
2018-08-15T22:06:02Z
dc.date.issued
2016-03
dc.identifier.citation
Barrera Guisasola, Exequiel Ernesto; Gutierrez, Lucas Joel; Salcedo, Rodrigo Emiliano; Garibotto, Francisco Matías; Andujar, Sebastian Antonio; et al.; Conformational transition of Aβ42 inhibited by a mimetic peptide. A molecular modeling study using QM/MM calculations and QTAIM analysis; Elsevier; Computational and Theoretical Chemistry; 1080; 3-2016; 56-65
dc.identifier.issn
2210-271X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/55793
dc.description.abstract
The main pathogenic event in Alzheimer's disease is believed to be the aggregation of the amyloid β-peptides into toxic aggregates. In a previous work we designed a mimetic peptide possessing a significant aggregation modulating effect by means of a molecular modeling study, using a pentameric model as a molecular target. Considerable experimental evidence indicates that oligomers as small as dimers have been involved in this disease. Therefore, an alternative therapeutic strategy might be to block the oligomerization at a monomeric level. To this end, using an Aβ42 monomeric model, we explored the capacity and mechanism of our mimetic peptides to stabilize the α-helical conformation while preventing the formation of β-sheet structures. Long time molecular dynamics simulations and MM-GBSA analysis were coupled to investigate this issue. In addition, a combined ONIOM-QTAIM analysis was used to identify at a quantum level the most relevant interactions between Aβ42 and this inhibitor. The computational analysis presented here pointed out six important residues of Aβ42 (Lys16, Val36, Gly37, Gly38, Val39 and Val40) that strongly interact with our mimetic peptide, providing clues about the functional groups that might be modified in order to obtain more potent inhibitors.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Amyloid Β-Peptide
dc.subject
Mimetic Peptide Inhibitor
dc.subject
Mm-Gbsa Analysis
dc.subject
Molecular Dynamics Simulation
dc.subject
Oniom-Qtaim Study
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Conformational transition of Aβ42 inhibited by a mimetic peptide. A molecular modeling study using QM/MM calculations and QTAIM analysis
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-08-15T14:21:01Z
dc.journal.volume
1080
dc.journal.pagination
56-65
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Barrera Guisasola, Exequiel Ernesto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gutierrez, Lucas Joel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Salcedo, Rodrigo Emiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Garibotto, Francisco Matías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Andujar, Sebastian Antonio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rodríguez, Ana M.. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia; Argentina
dc.journal.title
Computational and Theoretical Chemistry
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.comptc.2016.02.002
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2210271X16300159
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