Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Miguel, Virginia
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Correa, Elisa María Eugenia
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
de Tullio, Luisina
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Barra, Jose Luis
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Argaraña, Carlos Enrique
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Villarreal, Marcos Ariel
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2015-05-26T16:29:04Z
dc.date.issued
2013-07-26
dc.identifier.citation
Miguel, Virginia; Correa, Elisa María Eugenia; de Tullio, Luisina; Barra, Jose Luis; Argaraña, Carlos Enrique; Villarreal, Marcos Ariel; Analysis of the Interaction Interfaces of the N-Terminal Domain from Pseudomonas aeruginosa MutL; Public Library Science; Plos One; 8; 7; 26-7-2013; 69907-69907;
dc.identifier.issn
1932-6203
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/549
dc.description.abstract
Mismatch Repair System corrects mutations arising from DNA replication that escape from DNA polymerase proofreadingactivity. This system consists of three main proteins, MutS-L-H, responsible for lesion recognition and repair. MutL is amember of GHKL ATPase family and its ATPase cycle has been proposed to modulate MutL activity during the repairprocess. Pseudomonas aeruginosa MutL (PaMutL) contains an N-terminal (NTD) ATPase domain connected by a linker to a C-terminal (CTD) dimerization domain that possesses metal ion-dependent endonuclease activity. With the aim to identifycharacteristics that allow the PaMutL NTD allosteric control of CTD endonuclease activity, we used an in silico andexperimental approach to determine the interaction surfaces of P. aeruginosa NTD (PaNTD), and compared it with the wellcharacterized Escherichia coli MutL NTD (EcNTD). Molecular dynamics simulations of PaNTD and EcNTD bound to or free ofadenosine nucleotides showed that a significant difference exists between the behavior of the EcNTD and PaNTDdimerization interface, particularly in the ATP lid. Structure based simulations of MutL homologues with endonucleaseactivity were performed that allowed an insight of the dimerization interface behavior in this family of proteins. Ourexperimental results show that, unlike EcNTD, PaNTD is dimeric in presence of ADP. Simulations in mixed solvent allowed usto identify the PaNTD putative DNA binding patch and a putative interaction patch located opposite to the dimerizationface. Structure based simulations of PaNTD dimer in presence of ADP or ATP suggest that nucleotide binding coulddifferentially modulate PaNTD protein-protein interactions. Far western assays performed in presence of ADP or ATP are inagreement with our in silico analysis.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Public Library Science
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
P. Aeruginosa
dc.subject
Mutl
dc.subject
Protein-Protein Interaction
dc.subject
Bioinformatic
dc.subject.classification
Ciencias Naturales y Exactas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular (ídem 3.1.10)
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Analysis of the Interaction Interfaces of the N-Terminal Domain from Pseudomonas aeruginosa MutL
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.journal.volume
8
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
69907-69907
dc.journal.pais
Estados Unidos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.journal.ciudad
San Francisco
dc.description.fil
Fil: Miguel, Virginia. Consejo Nacional de Invest.cientif.y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnol.conicet - Cordoba. Centro de Invest.en Qca.biol.de Cordoba (p);
dc.description.fil
Fil: Correa, Elisa María Eugenia. Consejo Nacional de Invest.cientif.y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnol.conicet - Cordoba. Centro de Invest.en Qca.biol.de Cordoba (p); Argentina
dc.description.fil
Fil: de Tullio, Luisina. Consejo Nacional de Invest.cientif.y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnol.conicet - Cordoba. Centro de Invest.en Qca.biol.de Cordoba (p); Argentina
dc.description.fil
Fil: Barra, Jose Luis. Consejo Nacional de Invest.cientif.y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnol.conicet - Cordoba. Centro de Invest.en Qca.biol.de Cordoba (p); Argentina
dc.description.fil
Fil: Argaraña, Carlos Enrique. Consejo Nacional de Invest.cientif.y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnol.conicet - Cordoba. Centro de Invest.en Qca.biol.de Cordoba (p);
dc.description.fil
Fil: Villarreal, Marcos Ariel. Consejo Nacional de Invest.cientif.y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnol.conicet - Cordoba. Instituto de Investigaciones En Fisico- Quimica de Cordoba; Argentina
dc.journal.title
Plos One
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0069907
Archivos asociados