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dc.contributor.author
Theillet, Francois Xavier
dc.contributor.author
Binolfi, Andrés
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dc.contributor.author
Bekei, Beata
dc.contributor.author
Martorana, Andrea
dc.contributor.author
Rose, Honor May
dc.contributor.author
Stuiver, Marchel
dc.contributor.author
Verzini, Silvia
dc.contributor.author
Lorenz, Dorothea
dc.contributor.author
Van Rossum, Marleen
dc.contributor.author
Goldfarb, Daniella
dc.contributor.author
Selenko, Philipp
dc.date.available
2018-07-26T19:14:09Z
dc.date.issued
2016-02
dc.identifier.citation
Theillet, Francois Xavier; Binolfi, Andrés; Bekei, Beata; Martorana, Andrea; Rose, Honor May; et al.; Structural disorder of monomeric α-synuclein persists in mammalian cells; Nature Publishing Group; Nature; 530; 7588; 2-2016; 45-50
dc.identifier.issn
0028-0836
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/53199
dc.description.abstract
Intracellular aggregation of the human amyloid protein α-synuclein is causally linked to Parkinson's disease. While the isolated protein is intrinsically disordered, its native structure in mammalian cells is not known. Here we use nuclear magnetic resonance (NMR) and electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy to derive atomic-resolution insights into the structure and dynamics of α-synuclein in different mammalian cell types. We show that the disordered nature of monomeric α-synuclein is stably preserved in non-neuronal and neuronal cells. Under physiological cell conditions, α-synuclein is amino-terminally acetylated and adopts conformations that are more compact than when in buffer, with residues of the aggregation-prone non-amyloid-β component (NAC) region shielded from exposure to the cytoplasm, which presumably counteracts spontaneous aggregation. These results establish that different types of crowded intracellular environments do not inherently promote α-synuclein oligomerization and, more generally, that intrinsic structural disorder is sustainable in mammalian cells.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Nature Publishing Group
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Alpha-Synuclein
dc.subject
In-Cell Nmr
dc.subject
Intrinsically Disordered Proteins
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Structural disorder of monomeric α-synuclein persists in mammalian cells
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-07-17T13:56:56Z
dc.journal.volume
530
dc.journal.number
7588
dc.journal.pagination
45-50
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Theillet, Francois Xavier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Investigaciones para el Descubrimiento de Fármacos de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Instituto de Investigaciones para el Descubrimiento de Fármacos de Rosario; Argentina. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Binolfi, Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Investigaciones para el Descubrimiento de Fármacos de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Instituto de Investigaciones para el Descubrimiento de Fármacos de Rosario; Argentina. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Bekei, Beata. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Martorana, Andrea. Weizmann Institute of Science. Department of Chemical Physics; Israel
dc.description.fil
Fil: Rose, Honor May. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Stuiver, Marchel. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Verzini, Silvia. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Lorenz, Dorothea. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Van Rossum, Marleen. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.description.fil
Fil: Goldfarb, Daniella. Weizmann Institute of Science. Department of Chemical Physics; Israel
dc.description.fil
Fil: Selenko, Philipp. Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie; Alemania
dc.journal.title
Nature
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1038/nature16531
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.nature.com/articles/nature16531
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