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dc.contributor.author Loureiro, Dana Belen
dc.contributor.author Braia, Mauricio Javier
dc.contributor.author Romanini, Diana
dc.contributor.author Tubio, Gisela
dc.date.available 2018-07-26T16:01:05Z
dc.date.issued 2017-01
dc.identifier.citation Loureiro, Dana Belen; Braia, Mauricio Javier; Romanini, Diana; Tubio, Gisela; Partitioning of xylanase from Thermomyces lanuginosus in PEG/NaCit aqueous two-phase systems: Structural and functional approach; Academic Press Inc Elsevier Science; Protein Expression and Purification; 129; 1-2017; 25-30
dc.identifier.issn 1046-5928
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11336/53166
dc.description.abstract The structure and catalytic activity of xylanase from Thermomyces lanuginosus were studied in different media (containing polyethylene glycol -PEG- or salt) at different temperatures. The aim was to study how the native structure of the enzyme is affected to understand the partitioning behavior of xylanase in PEG/sodium citrate (PEG/NaCit) aqueous two-phase systems. The presence of PEGs of different molar masses slightly altered the native structure of xylanase, although its catalytic activity was not affected. All the polymers assayed protect the native structure (and catalytic activity) of xylanase against temperature, except for PEG1000. Surface hydrophobicity experiments showed that xylanase favorable interacts with PEGs. Partitioning experiments confirmed this result and demonstrated that PEG1000/NaCit is the best system to partition xylanase from Thermomyces lanuginosus, since the Kp was 17.7 ± 0.3.
dc.format application/pdf
dc.language.iso eng
dc.publisher Academic Press Inc Elsevier Science
dc.rights info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject AQUEOUS TWO-PHASE SYSTEMS
dc.subject CHARACTERIZATION
dc.subject THERMOMYCES LANUGINOSUS
dc.subject XYLANASE
dc.subject.classification Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification Ciencias Biológicas
dc.subject.classification CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title Partitioning of xylanase from Thermomyces lanuginosus in PEG/NaCit aqueous two-phase systems: Structural and functional approach
dc.type info:eu-repo/semantics/article
dc.type info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated 2018-07-26T13:58:33Z
dc.journal.volume 129
dc.journal.pagination 25-30
dc.journal.pais Países Bajos
dc.journal.ciudad Amsterdam
dc.description.fil Fil: Loureiro, Dana Belen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil Fil: Braia, Mauricio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil Fil: Romanini, Diana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil Fil: Tubio, Gisela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.journal.title Protein Expression and Purification
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2016.09.003
dc.relation.alternativeid info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1046592816302145
dc.conicet.fuente individual


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