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dc.contributor.author
Loureiro, Dana Belen
dc.contributor.author
Braia, Mauricio Javier
dc.contributor.author
Romanini, Diana
dc.contributor.author
Tubio, Gisela
dc.date.available
2018-07-26T16:01:05Z
dc.date.issued
2017-01
dc.identifier.citation
Loureiro, Dana Belen; Braia, Mauricio Javier; Romanini, Diana; Tubio, Gisela; Partitioning of xylanase from Thermomyces lanuginosus in PEG/NaCit aqueous two-phase systems: Structural and functional approach; Academic Press Inc Elsevier Science; Protein Expression and Purification; 129; 1-2017; 25-30
dc.identifier.issn
1046-5928
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/53166
dc.description.abstract
The structure and catalytic activity of xylanase from Thermomyces lanuginosus were studied in different media (containing polyethylene glycol -PEG- or salt) at different temperatures. The aim was to study how the native structure of the enzyme is affected to understand the partitioning behavior of xylanase in PEG/sodium citrate (PEG/NaCit) aqueous two-phase systems. The presence of PEGs of different molar masses slightly altered the native structure of xylanase, although its catalytic activity was not affected. All the polymers assayed protect the native structure (and catalytic activity) of xylanase against temperature, except for PEG1000. Surface hydrophobicity experiments showed that xylanase favorable interacts with PEGs. Partitioning experiments confirmed this result and demonstrated that PEG1000/NaCit is the best system to partition xylanase from Thermomyces lanuginosus, since the Kp was 17.7 ± 0.3.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Academic Press Inc Elsevier Science
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Aqueous Two-Phase Systems
dc.subject
Characterization
dc.subject
Thermomyces Lanuginosus
dc.subject
Xylanase
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Partitioning of xylanase from Thermomyces lanuginosus in PEG/NaCit aqueous two-phase systems: Structural and functional approach
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-07-26T13:58:33Z
dc.journal.volume
129
dc.journal.pagination
25-30
dc.journal.pais
Países Bajos
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Loureiro, Dana Belen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Braia, Mauricio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Romanini, Diana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Tubio, Gisela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
dc.journal.title
Protein Expression and Purification
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2016.09.003
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1046592816302145


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