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dc.contributor.author
Salazar, Paula Belén
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dc.contributor.author
de Athayde Moncovo Collado, Alejandro
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dc.contributor.author
Canal Martinez, Veronica de Los Angeles
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dc.contributor.author
Minahk, Carlos Javier
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dc.date.available
2018-07-11T20:23:29Z
dc.date.issued
2017-01
dc.identifier.citation
Salazar, Paula Belén; de Athayde Moncovo Collado, Alejandro; Canal Martinez, Veronica de Los Angeles; Minahk, Carlos Javier; Differential inhibition of human erythrocyte acetylcholinesterase by polyphenols epigallocatechin-3-gallate and resveratrol. Relevance of the membrane-bound form; IOS Press; Biofactors; 43; 1; 1-2017; 73-81
dc.identifier.issn
0951-6433
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/51798
dc.description.abstract
The activity of acetylcholinesterase (AChE) from human erythrocytes was tested in the presence of the phenolic compounds resveratrol and epigallocatechin-3-gallate (EGCG). Even though the stilbene barely changed this enzymatic activity, EGCG did inhibit AChE. Importantly, it preferentially acted on the membrane-bound enzyme rather than on its soluble form. Actually, it was shown that this flavonoid may bind to the red blood cell membrane surface, which may improve the interaction between EGCG and AChE. Therefore, caution should be taken when screening AChE inhibitors. In fact, testing compounds with the soluble form of the enzyme may underestimate the activity of some of these potential inhibitors, hence it would be advisable not to use them as a sole model system for screening. Moreover, erythrocyte AChE is proposed as a good model for these enzymatic assays. � 2016 BioFactors, 43(1):73–81, 2017.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
IOS Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Acetylcholinesterase
dc.subject
Epigallocatechin-3-Gallate
dc.subject
Inhibition
dc.subject
Membranes
dc.subject
Resveratrol
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Differential inhibition of human erythrocyte acetylcholinesterase by polyphenols epigallocatechin-3-gallate and resveratrol. Relevance of the membrane-bound form
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-28T13:58:28Z
dc.journal.volume
43
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
73-81
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Salazar, Paula Belén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: de Athayde Moncovo Collado, Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Canal Martinez, Veronica de Los Angeles. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Minahk, Carlos Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Tucumán. Instituto Superior de Investigaciones Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Biofactors
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://iubmb.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/biof.1322
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1002/biof.1322
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