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dc.contributor.author
Ruggiero, Fernando Miguel
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dc.contributor.author
Vilcaes, Aldo Alejandro
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dc.contributor.author
Iglesias Bartolome, Ramiro
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dc.contributor.author
Daniotti, Jose Luis
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dc.date.available
2018-07-02T17:44:12Z
dc.date.issued
2015-07
dc.identifier.citation
Ruggiero, Fernando Miguel; Vilcaes, Aldo Alejandro; Iglesias Bartolome, Ramiro; Daniotti, Jose Luis; Critical role of evolutionarily conserved glycosylation at Asn211in the intracellular trafficking and activity of sialyltransferase ST3Gal-II; Portland Press; Biochemical Journal; 469; 1; 7-2015; 83-95
dc.identifier.issn
0264-6021
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/50863
dc.description.abstract
ST3Gal-II, a type II transmembrane protein, is the main mammalian sialyltransferase responsible for GD1a and GT1b ganglioside biosynthesis in brain. It contains two putative N-glycosylation sites (Asn92 and Asn211). Whereas Asn92 is only conserved in mammalian species, Asn211 is highly conserved in mammals, birds and fish. The present study explores the occupancy and relevance for intracellular trafficking and enzyme activity of these potential N-glycosylations in human ST3Gal-II. We found that ST3Gal-II distributes along the Golgi complex, mainly in proximal compartments. By pharmacological, biochemical and site-directed mutagenesis, we observed that ST3Gal-II is mostly N-glycosylated at Asn211 and that this co-translational modification is critical for its exit from the endoplasmic reticulum and proper Golgi localization. The individual N-glycosylation sites had different effects on ST3Gal-II enzymatic activity. Whereas the N-glycan at position Asn211 seems to negatively influence the activity of the enzyme using both glycolipid and glycoprotein as acceptor substrates, the single N-glycan mutant at Asn92 had only a moderate effect. Lastly, we demonstrated that the N-terminal ST3Gal-II domain containing the cytosolic, transmembrane and stem region (amino acids 1-51) is able to drive a protein reporter out of the endoplasmic reticulum and to retain it in the Golgi complex. This suggests that the C-terminal domain of ST3Gal-II depends on N-glycosylation to attain an optimum conformation for proper exit from the endoplasmic reticulum, but it does not represent an absolute requirement for Golgi complex retention of the enzyme.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Portland Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Ganglioside
dc.subject
Glycolipid
dc.subject
Golgi Complex
dc.subject
N-Glycan Trimming
dc.subject
N-Glycosylation
dc.subject
Sialyltransferase
dc.subject
St3gal-Ii
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Critical role of evolutionarily conserved glycosylation at Asn211in the intracellular trafficking and activity of sialyltransferase ST3Gal-II
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-29T16:45:00Z
dc.identifier.eissn
1470-8728
dc.journal.volume
469
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
83-95
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Ruggiero, Fernando Miguel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vilcaes, Aldo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Iglesias Bartolome, Ramiro. National Institutes of Health; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Daniotti, Jose Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Biochemical Journal
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.biochemj.org/content/469/1/83
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1042/BJ20150072
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