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dc.contributor.author
Badia, Mariana Beatriz  
dc.contributor.author
Mans, Robert  
dc.contributor.author
Lis, Alicia V.  
dc.contributor.author
Tronconi, Marcos Ariel  
dc.contributor.author
Arias, Cintia Lucia  
dc.contributor.author
Maurino, Verónica Graciela  
dc.contributor.author
Andreo, Carlos Santiago  
dc.contributor.author
Drincovich, Maria Fabiana  
dc.contributor.author
Maris, Antonius J. A. van  
dc.contributor.author
Gerrard Wheeler, Mariel Claudia  
dc.date.available
2018-06-29T14:58:55Z  
dc.date.issued
2017-02  
dc.identifier.citation
Badia, Mariana Beatriz; Mans, Robert; Lis, Alicia V.; Tronconi, Marcos Ariel; Arias, Cintia Lucia; et al.; Specific Arabidopsis thaliana malic enzyme isoforms can provide anaplerotic pyruvate carboxylation function in Saccharomyces cerevisiae; Wiley Blackwell Publishing, Inc; Febs Journal; 284; 4; 2-2017; 654-665  
dc.identifier.issn
1742-464X  
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/50612  
dc.description.abstract
NAD(P)-malic enzyme (NAD(P)-ME) catalyzes the reversible oxidative decarboxylation of malate to pyruvate, CO2, and NAD(P)H and is present as a multigene family in Arabidopsis thaliana. The carboxylation reaction catalyzed by purified recombinant Arabidopsis NADP-ME proteins is faster than those reported for other animal or plant isoforms. In contrast, no carboxylation activity could be detected in vitro for the NAD-dependent counterparts. In order to further investigate their putative carboxylating role in vivo, Arabidopsis NAD(P)-ME isoforms, as well as the NADP-ME2del2 (with a decreased ability to carboxylate pyruvate) and NADP-ME2R115A (lacking fumarate activation) versions, were functionally expressed in the cytosol of pyruvate carboxylase-negative (Pyc−) Saccharomyces cerevisiae strains. The heterologous expression of NADP-ME1, NADP-ME2 (and its mutant proteins), and NADP-ME3 restored the growth of Pyc− S. cerevisiae on glucose, and this capacity was dependent on the availability of CO2. On the other hand, NADP-ME4, NAD-ME1, and NAD-ME2 could not rescue the Pyc− strains from C4 auxotrophy. NADP-ME carboxylation activity could be measured in leaf crude extracts of knockout and overexpressing Arabidopsis lines with modified levels of NADP-ME, where this activity was correlated with the amount of NADP-ME2 transcript. These results indicate that specific A. thaliana NADP-ME isoforms are able to play an anaplerotic role in vivo and provide a basis for the study on the carboxylating activity of NADP-ME, which may contribute to the synthesis of C4 compounds and redox shuttling in plant cells.  
dc.format
application/pdf  
dc.language.iso
eng  
dc.publisher
Wiley Blackwell Publishing, Inc  
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess  
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/  
dc.subject
Anaplerotic Role  
dc.subject
C4 Organic Acids  
dc.subject
Malate Synthesis  
dc.subject
Plant Metabolism  
dc.subject
Saccharomyces Cerevisiae  
dc.subject.classification
Otras Ciencias Biológicas  
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas  
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS  
dc.title
Specific Arabidopsis thaliana malic enzyme isoforms can provide anaplerotic pyruvate carboxylation function in Saccharomyces cerevisiae  
dc.type
info:eu-repo/semantics/article  
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo  
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion  
dc.date.updated
2018-06-26T22:34:37Z  
dc.journal.volume
284  
dc.journal.number
4  
dc.journal.pagination
654-665  
dc.journal.pais
Reino Unido  
dc.journal.ciudad
Londres  
dc.description.fil
Fil: Badia, Mariana Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Mans, Robert. Delft University of Technology; Países Bajos  
dc.description.fil
Fil: Lis, Alicia V.. Delft University of Technology; Países Bajos. Universitat Saarland; Alemania  
dc.description.fil
Fil: Tronconi, Marcos Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Arias, Cintia Lucia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Maurino, Verónica Graciela. Heinrich Heine Universität; Alemania  
dc.description.fil
Fil: Andreo, Carlos Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Drincovich, Maria Fabiana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina  
dc.description.fil
Fil: Maris, Antonius J. A. van. Delft University of Technology; Países Bajos. AlbaNova University Center; Suecia  
dc.description.fil
Fil: Gerrard Wheeler, Mariel Claudia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina  
dc.journal.title
Febs Journal  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1111/febs.14013  
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111/febs.14013