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dc.contributor.author
Cavallero, Gustavo Javier
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dc.contributor.author
Malamud, Mariano
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dc.contributor.author
Casabuono, Adriana Cristina
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dc.contributor.author
Serradell, María de los Ángeles
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dc.contributor.author
Couto, Alicia Susana
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dc.date.available
2018-06-21T17:01:16Z
dc.date.issued
2017-06
dc.identifier.citation
Cavallero, Gustavo Javier; Malamud, Mariano; Casabuono, Adriana Cristina; Serradell, María de los Ángeles; Couto, Alicia Susana; A glycoproteomic approach reveals that the S-layer glycoprotein of Lactobacillus kefiri CIDCA 83111 is O- and N-glycosylated; Elsevier Science; Journal Of Proteomics; 162; 6-2017; 20-29
dc.identifier.issn
1874-3919
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/49565
dc.description.abstract
In Gram-positive bacteria, such as lactic acid bacteria, general glycosylation systems have not been documented so far. The aim of this work was to characterize in detail the glycosylation of the S-layer protein of Lactobacillus kefiri CIDCA 83111. A reductive β-elimination treatment followed by anion exchange high performance liquid chromatography analysis was useful to characterize the O-glycosidic structures. MALDI-TOF mass spectrometry analysis confirmed the presence of oligosaccharides bearing from 5 to 8 glucose units carrying galacturonic acid. Further nanoHPLC-ESI analysis of the glycopeptides showed two O-glycosylated peptides: the peptide sequence SSASSASSA already identified as a signature glycosylation motif in L. buchneri, substituted on average with eight glucose residues and decorated with galacturonic acid and another O-glycosylated site on peptide 471–476, with a Glc5–8GalA2 structure. As ten characteristic sequons (Asn-X-Ser/Thr) are present in the S-layer amino acid sequence, we performed a PNGase F digestion to release N-linked oligosaccharides. Anion exchange chromatography analysis showed mainly short N-linked chains. NanoHPLC-ESI in the positive and negative ion modes were useful to determine two different peptides substituted with short N-glycan structures. To our knowledge, this is the first description of the structure of N-glycans in S-layer glycoproteins from Lactobacillus species. Significance A detailed characterization of protein glycosylation is essential to establish the basis for understanding and investigating its biological role. It is known that S-layer proteins from kefir-isolated L. kefiri strains are involved in the interaction of bacterial cells with yeasts present in kefir grains and are also capable to antagonize the adverse effects of different enteric pathogens. Therefore, characterization of type and site of glycosidic chains in this protein may help to understand these important properties. Furthermore, this is the first description of N-glycosidic chains in S-layer glycoprotein from Lactobacillus spp.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Glycoproteomics
dc.subject
L. Kefiri
dc.subject
Mass Spectrometry
dc.subject
N-Glycosylation
dc.subject
O-Glycosylation
dc.subject
S-Layer Glycoprotein
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
A glycoproteomic approach reveals that the S-layer glycoprotein of Lactobacillus kefiri CIDCA 83111 is O- and N-glycosylated
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2018-06-21T12:59:29Z
dc.journal.volume
162
dc.journal.pagination
20-29
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Cavallero, Gustavo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
dc.description.fil
Fil: Malamud, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Casabuono, Adriana Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
dc.description.fil
Fil: Serradell, María de los Ángeles. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Couto, Alicia Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
dc.journal.title
Journal Of Proteomics
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.jprot.2017.04.007
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1874391917301276
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